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Colloque
Les protéines membranaires intrinsèques ne peuvent généralement être purifiées qu'en présence de détergent. Dans beaucoup d'analyses, il est nécessaire d'éliminer ce détergent une fois la protéine purifiée. La méthode généralement utilisée est la dialyse d'au moins 48 heures. L'utilisation du lauryl-sucrose permet de raccourcir cette opération : le lauryl-sucrose est un ester d'acide laurique et de sucrose. C'est un détergent doux qui ne dénature pas les protéines, même les plus fragiles. De plus, sous l'action d'esterases et de lipases, ou dans des conditions alcalines (pH>10), il s'hydrolyse quantitativement. Lorsque la rhodopsine bovine ou la bactériorhodopsine purifiées dans le lauryl-sucrose, il …
Colloque
Suite à une excitation lumineuse, la rhodopsine, protéine membranaire de la rétine de l'œil, présente une séquence d'intermédiaires différentiables spectralement et thermiquement. Le but que nous poursuivons est de déterminer les paramètres environnementaux (composition lipidique ou autre) qui favorisent le mécanisme de transition d'un intermédiaire positif entre les stades métarhodopsine I et métarhodopsine II. Dans un premier temps, notre étude porte sur des températures de transition des intermédiaires de la rhodopsine dans différents environnements moléculaires comme la membrane des segments externes des bâtonnets ou les détergents. Pour la protéine solubilisée dans les détergents (L-1690 et Ammonyx LO), la rigidité micellaire …
Colloque
La présence de détergent dans les préparations de protéines membranaires complique beaucoup leur incorporation dans des membranes modèles. Dans le cas des suspensions de rhodopsines bovine, l'application des techniques physico-chimiques généralement utilisées pour retirer le détergent ne donne pas toujours des résultats satisfaisants. Dans le but d'obtenir de la rhodopsine apte à s'incorporer dans des modèles, nous avons obtenu une hydrolyse enzymatique du détergent. Un mélange d'esterase et de lipase est utilisé pour digérer le complexe rhodopsine-LM-1690. De cette manière, le détergent est quantitativement éliminé et la protéine retient ses propriétés spectrales natives.
Colloque
La présence de détergent dans les préparations de protéines membranaires complique beaucoup leur incorporation dans des membranes modèles. Dans le cas des suspensions de rhodopsines bovine, l'application des techniques physico-chimiques généralement utilisées pour retirer le détergent ne donne pas toujours des résultats satisfaisants. Dans le but d'obtenir de la rhodopsine apte à s'incorporer dans des modèles, nous avons obtenu une hydrolyse enzymatique du détergent. Un mélange d'esterase et de lipase est utilisé pour digérer le complexe rhodopsine-LM-1690. De cette manière, le détergent est quantitativement éliminé et la protéine retient ses propriétés spectrales natives.
Colloque
La présence de détergent dans les préparations de protéines membranaires complique beaucoup leur incorporation dans des membranes modèles. Dans le cas des suspensions de rhodopsines bovine, l'application des techniques physico-chimiques généralement utilisées pour retirer le détergent ne donne pas toujours des résultats satisfaisants. Dans le but d'obtenir de la rhodopsine apte à s'incorporer dans des modèles, nous avons obtenu une hydrolyse enzymatique du détergent. Un mélange d'esterase et de lipase est utilisé pour digérer le complexe rhodopsine-LM-1690. De cette manière, le détergent est quantitativement éliminé et la protéine retient ses propriétés spectrales natives.
