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Évidence de la formation d'un acyl-enzyme lors de la réduction des acides gras chez les bactéries luminescentes
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La bactérie luminescente Photobacterium phosphoreum possède une réductase d'acides gras qui catalyse la synthèse d'aldéhydes à longues chaînes aliphatiques en présence d'ATP et de NADPH. Nous avons identifié deux activités associées à la réductase qui permettent de distinguer deux étapes successives de la réaction. L'enzyme catalyse: 1) la formation d'un intermédiaire insoluble dans l'eau lors de la réduction de l'acide myristique (3:6:1) au partir d'acide myristoyl-coA et ATP, ainsi que 2) la réduction du myristoyl-CoA à l'aldéhyde en présence de NADPH. La première étape de la production de l'intermédiaire est très rapide et atteint un plateau en moins d'une minute. …

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L'utilisation du tétradécanoyl-CoA par la réductase d'acides gras de bactérie luminescente
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Des études récentes ont démontré la présence d'une réductase d'acides gras dans les extraits de bactéries luminescentes, impliquée dans la synthèse d'aldéhydes à longues chaînes aliphatiques utilisés comme substrats par la luciférase. Nous avons partiellement purifié la réductase afin de diminuer le contenu en acides gras endogènes de la préparation et de séparer l'enzyme des réductases d'aldéhydes présentes dans les extraits. Le tétradécanal est alors le seul produit de conversion de l'acide tétradécanoïque observé après incubation de l'enzyme avec le NADPH et l'ATP, tel qu'analysé par chromatographie sur couche mince et par dosage couplé avec la luciférase. L'enzyme réduit aussi …

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