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Colloque
Les protéines nucléaires poly (ADP-ribosylées) et certaines protéines phosphorylées sont instables à pH basique et à haute température. À pH 6.8 et à la température de la pièce, une perte de 25% de polymère attaché à l'histone H1, qui est l'accepteur principal de la poly (ADP-ribosylation), est notée après 6 heures. À 1000°C et pH 6.8, une perte immédiate de 20% est notée. Les méthodes d'électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS sont utilisées à pH neutre ou basique. Nous avons développé une nouvelle méthode d'électrophorèse sur gel à pH 2.4 et à 40°C en remplaçant le dodécyl …
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Les protéines nucléaires poly (ADP-ribosylées) et certaines protéines phosphorylées sont instables à pH basique et à haute température. À pH 6.8 et à la température de la pièce, une perte de 25% de polymère attaché à l'histone H1, qui est l'accepteur principal de la poly (ADP-ribosylation), est notée après 6 heures. À 1000°C et pH 6.8, une perte immédiate de 20% est notée. Les méthodes d'électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS sont utilisées à pH neutre ou basique. Nous avons développé une nouvelle méthode d'électrophorèse sur gel à pH 2.4 et à 40°C en remplaçant le dodécyl …
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Les protéines nucléaires poly (ADP-ribosylées) et certaines protéines phosphorylées sont instables à pH basique et à haute température. À pH 6.8 et à la température de la pièce, une perte de 25% de polymère attaché à l'histone H1, qui est l'accepteur principal de la poly (ADP-ribosylation), est notée après 6 heures. À 1000°C et pH 6.8, une perte immédiate de 20% est notée. Les méthodes d'électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS sont utilisées à pH neutre ou basique. Nous avons développé une nouvelle méthode d'électrophorèse sur gel à pH 2.4 et à 40°C en remplaçant le dodécyl …
