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Colloque
Nous avons démontré que la neuraminidase du virus influenza stimule l'activité des cellules NK et des macrophages qui constituent la première ligne de défense contre l'infection par le virus grippal. Les oligosaccharides de la neuraminidase, une glycoprotéine, pourraient être impliqués dans cette stimulation des réponses immunes non spécifiques. Le but du projet consiste à éliminer ces oligosaccharides sans modifier la partie polypeptidique. Pour les expériences utilisées, un conjugué lactine-peroxydase permet de confirmer la déglycosylation. L'approche enzymatique par l'utilisation de glycosidase F cause une réduction du poids moléculaire de la neuraminidase tandis qu'une approche chimique par l'acide trifluoroacétique est avancée pour …
Colloque
Il a été démontré que le virus grippal induit la formation d'interféron. Nos résultats préliminaires démontrent également que la neuraminidase purifiée, injectée chez les lapins, induit la formation d'interféron. L'enzyme a été purifiée à partir de virus recombinants X32 (Heql X N2 Hong Kong) et X42 (Heql X N2 Port Chalmers). L'antiserum monospecifique dirigé contre la neuraminidase a été préparé chez les lapins. L'antiserum ainsi obtenu a été utilisé pour des études en séric en plateau et 250 000 cellules de rein de lapin ont été ajoutées dans chaque cupule. Après la confluence des cellules à 37°C, 100 doses infectantes …
Colloque
La neuraminidase N2 de la souche d'influenza A/Prague/1/56 (Heq) x A/Bangkok/1/79 (N2) a été isolée sous forme active par traitement au Tween-Ether suivi d'une chromatographie d'affinité. La protéine purifiée a été injectée par voie intramusculaire chez des lapins et le sérum obtenu a été testé pour son activité inhibant la neuraminidase (INA) et en immunodiffusion double (IDD). Le titre INA obtenu était faible (<10) par contre l'IDD démontrait la présence d'anticorps précipitants. Le sérum concentré au sulfate d'ammonium, a été immunoprécipité avec la souche A/Prague/1/56 (Heq,N2). Le sérum immunoprécipitant donnait une ligne de précipitation, contenant les anticorps spécifiques N2, avec …
Colloque
Nous avons observé une protéine possédant les activités HA et NA chez la souche d'influenza humaine A/Aichi/2/68 (H3N2). De plus, nous avons démontré que la NA contenue dans le virus recombinant (VR) x-32 (H2a1 N2a1chi), connu pour contenir la NA du virus Aichi, est biochimiquement et immunologiquement différente de celle de la souche Aichi. Une protéine possédant les activités HA et NA a été détectée chez le recombinant VR E-2971 (HAichi Neg1), qui est supposé contenir HA de Aichi; par électrophorèse sur papier d'acétate de cellulose. De plus, les résultats d'une immunoprécipitation avec un anti-Aichi avec l'Ag E-2971 suggèrent que …
Colloque
Les antigènes de surface du virus influenza sont quelquefois difficiles à séparer par des techniques physico-chimiques, mais peuvent être séparés par recombinaison génétique. De tels virus hybrides ont été utilisés pour isoler la neuraminidase virale et produire des antisérums spécifiques. Le virus recombinant A/Eq(Heq) x A/PR-8 (N1) a été utilisé pour préparer un antisérum monospecifique contre la neuraminidase de A/PR-8/34. Des antisérums de lapins ont été préparés contre N1 purifiée, et contre A/PR-8/34 et le virus recombinant. Les résultats obtenus en inhibition de neuraminidase (INA) ont démontré que le titre INA de l'antisérum contre la neuraminidase isolée est beaucoup plus …
Colloque
Une ribonucléase a été purifiée de la souche A/PR/8/34 (H0N1). L'enzyme purifiée ne contenait aucune activité ADNasique, phosphodiestérasique ou phosphatasique. L'activité enzymatique est inhibée par le dodécyl sulfate de sodium, l'éthanol et l'EDTA, et elle ne requiert pas d'ions divalents. La fonction est étroitement associée aux virus animaux très peu connus. Nous rapportons que la ribonucléase isolée du virus influenzae dégrade l'ARN monocaténaire mais elle ne dégrade pas l'ARN bicaténaire. L'enzyme purifiée, dissoute dans un tampon phosphate 0.05 M, pH 7.0, a été incubée à 37°C en présence d'ARN de levure (3μg). Des échantillons ont été prélevés du mélange à …
Colloque
Une ribonucléase a été purifiée de la souche A/PR/8/34 (H0N1). L'enzyme purifiée ne contenait aucune activité ADNasique, phosphodiestérasique ou phosphatasique. L'activité enzymatique est inhibée par le dodécyl sulfate de sodium, l'éthanol et l'EDTA, et elle ne requiert pas d'ions divalents. La fonction est étroitement associée aux virus animaux très peu connus. Nous rapportons que la ribonucléase isolée du virus influenzae dégrade l'ARN monocaténaire mais elle ne dégrade pas l'ARN bicaténaire. L'enzyme purifiée, dissoute dans un tampon phosphate 0.05 M, pH 7.0, a été incubée à 37°C en présence d'ARN de levure (3μg). Des échantillons ont été prélevés du mélange à …
Colloque
Un recombinant (XE-3) possédant spécifiquement la neuraminidase de A/PR8 (H0N1) a été utilisé afin de purifier N1. Les techniques employées pour purifier N2 ont été utilisées sans succès avec N1. Le virus purifié a été traité avec de la pronase. N1 a été libérée avec un bon rendement mais elle a été inactive lors de l'élimination de l'enzyme protéolytique. Le virus purifié a donc été traité avec différents détergents: le dodécyl sulfate de sodium et le tween-inactif N1 tandis que le tween-80, le nonidet P-40 et le sarkosyl NL-30 ont eu un rendement faible. N1 a été éliminé par centrifugation …
Colloque
Le virus influenza possède deux glycoprotéines, l'hémagglutinine (H) et la neuraminidase (N). L'isolement des glycoprotéines de la souche A/Aichi/2/68 (H3N2) par chromatographie d'affinité nous a donné deux sortes de N, soit une qui reste liée à H et l'autre qui est libre. Nous avons poursuivi l'étude des propriétés de ces deux N obtenues. N liée à H a été passée sur colonne de Bio-Gel. L'élution a été effectuée et nous n'avons pu séparer les deux activités H et N. N libre a été repassée sur la même colonne et est restée attachée au Bio-Gel. Selon les résultats, les deux N …
Colloque
L'hémagglutinine (H) et la neuraminidase (N) sont les deux glycoprotéines du virus influenza. Le virus influenza A/Aichi/2/68 (H3N2) purifié par ultracentrifugation a été traité au tween-éther et les glycoprotéines obtenues, H et N, ont été séparées par chromatographie d'affinité. Un premier passage sur colonne de Sepharose activé au CNBr couplé à la fétyine, nous donne deux fractions: la fraction de lavage contenant H libre et N libre, et la fraction d'élution nous donnant H + N liées. Nous avons réussi à séparer H libre de N libre. Si l'on passe la fraction d'élution contenant H et N liées sur colonne …
