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Étude comparative du clivage du précurseur du TGFβ1 par les endoprotéases de la classe des subtilisines
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Le TGFβ est un polypeptide homodimérique de 25 KDa impliqué dans la régulation de la croissance, la différenciation cellulaire et les réponses inflammatoires. Le TGFβ1 est synthétisé sous forme de pré-pro-TGFβ1 de 390 a.a.. Après clivage du peptide signal, le pro-TGFβ1 est stocké au site R-H-R-R permettant ainsi le relâchement du TGFβ1 mature. Nous avons démontré que ce tétrapeptide pouvait être clivé dans la furine, une des convertases de la classe des subtilisines. Cette séquence étant un site de clivage très conservé d'autres convertases du même groupe, nous avons étudié leur capacité de cliver le précurseur du TGF β1. Ainsi, …

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pen icon Colloque
Isolation, caractérisation et séquence d'une entérotoxine thermostable de Escherichia coli d'origine porcine
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Nous décrivons l'isolation, la purification et la caractérisation chimique de l'entérotoxine thermostable (ST) produite par la bactérie E. coli. Cette colline bactérienne provient de la souche F11 (P155) d'origine porcine. L'entérotoxine a été produite dans un fermenteur de 9 litres, sous agitation et aération forcée, dans un milieu contenant du glucose à 0,2, à 1, et 7,5%, pendant 7 heures. Après centrifugation des bactéries, ST a été précipité par addition, à 40°C, de sulfate d'ammonium saturé, jusqu'à saturation. La toxine a été ensuite débarrassée de ses principaux contaminants par ultrafiltration et par filtration sur gel de polyacrylamide P4. Le matériel …

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