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Colloque
Les protéines membranaires intrinsèques ne peuvent généralement être purifiées qu'en présence de détergent. Dans beaucoup d'analyses, il est nécessaire d'éliminer ce détergent une fois la protéine purifiée. La méthode généralement utilisée est la dialyse d'au moins 48 heures. L'utilisation du lauryl-sucrose permet de raccourcir cette opération : le lauryl-sucrose est un ester d'acide laurique et de sucrose. C'est un détergent doux qui ne dénature pas les protéines, même les plus fragiles. De plus, sous l'action d'esterases et de lipases, ou dans des conditions alcalines (pH>10), il s'hydrolyse quantitativement. Lorsque la rhodopsine bovine ou la bactériorhodopsine purifiées dans le lauryl-sucrose, il …
Colloque
La bactériorhodopsine est la seule composante protéique de la membrane pourpre de Halobacterium halobium. Cette protéine est le siège de l'activité photochimique responsable de la création d'un gradient de protons à travers la membrane. Nous nous intéressons à la purification de cette protéine dans le but de l'incorporer et d'analyser son comportement dans des membranes modèles. La plupart des détergents utilisés dans la purification des protéines membranaires dénaturent irréversiblement et rapidement la bactériorhodopsine. Ce n'est toutefois pas le cas lorsque la membrane pourpre est solubilisée par l'ester de sucrose et d'acide laurique (L-1690). Cependant, nos mesures spectrales ne nous permettent …
