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Colloque
Le site de fixation de la streptomycine sur la sous-unité 30S du ribosome bactérien est un site complexe où plusieurs protéines sont impliquées. Nous avons utilisé une nouvelle approche expérimentale pour caractériser ce site en liant covalemment la [2,3-3H]dihydrostreptomycine à la sous-unité 30S à l'aide d'un agent pontant, le phényldiglyoxal. À l'aide des techniques de filtration sur Millipore et de centrifugation au travers d'un gradient de saccharose, nous avons montré que, dans ces conditions adéquates, il est possible de lier covalentiellement la [2,3-3H]dihydrostreptomycine à la sous-unité 30S et que cette liaison est spécifique. Après ce pontage, les protéines ribosomiques sont …
Colloque
La spectrométrie de masse est utilisée pour déterminer la séquence de peptides d’après la masse des fragments obtenus après bombardement électronique dans la phase gazeuse. Avant d’être soumis à l’impact électronique, les peptides sont modifiés afin de lever les liaisons. Deux procédés sont utilisés pour cette modification : le bombardement électronique qui provoque l’abondance de fragments du côté N-extrémité suivi d’une méthylation qui favorise les ruptures du côté C-terminal. Les spectres de masse obtenus montrent l’apparition de fragments abondants du côté N-terminal. Les résultats obtenus sont comparés avec ceux obtenus par d’autres méthodes de séquençage de protéines.
Colloque
La spectrométrie de masse est utilisée pour déterminer la séquence de peptides d’après la masse des fragments obtenus après bombardement électronique dans la phase gazeuse. Avant d’être soumis à l’impact électronique, les peptides sont modifiés afin de lever les liaisons. Deux procédés sont utilisés pour cette modification : le bombardement électronique qui provoque l’abondance de fragments du côté N-extrémité suivi d’une méthylation qui favorise les ruptures du côté C-terminal. Les spectres de masse obtenus montrent l’apparition de fragments abondants du côté N-terminal. Les résultats obtenus sont comparés avec ceux obtenus par d’autres méthodes de séquençage de protéines.
Colloque
La spectrométrie de masse est utilisée pour déterminer la séquence de peptides d’après la masse des fragments obtenus après bombardement électronique dans la phase gazeuse. Avant d’être soumis à l’impact électronique, les peptides sont modifiés afin de lever les liaisons. Deux procédés sont utilisés pour cette modification : le bombardement électronique qui provoque l’abondance de fragments du côté N-extrémité suivi d’une méthylation qui favorise les ruptures du côté C-terminal. Les spectres de masse obtenus montrent l’apparition de fragments abondants du côté N-terminal. Les résultats obtenus sont comparés avec ceux obtenus par d’autres méthodes de séquençage de protéines.
Colloque
Différents groupes de chercheurs ont montré que des protéines de la sous-unité ribosomique 30S autre que la protéine codée par le gène str peuvent influencer la réponse de la bactérie à la streptomycine (Sm). C'est le cas de la protéine S12, codée par le gène ram. Un mutant de E. coli K12Y20 résistant à la streptomycine a été sélectionné après traitement au méthanesulfonate d'éthyle. Outre la protéine S12, la protéine S4, de ce mutant est également modifiée. Nous avons étudié les modifications de la protéine S4. L'analyse de la composition en acides aminés indique un nombre élevé de substitutions (sept …
Colloque
Différents groupes de chercheurs ont montré que des protéines de la sous-unité ribosomique 30S autre que la protéine codée par le gène str peuvent influencer la réponse de la bactérie à la streptomycine (Sm). C'est le cas de la protéine S12, codée par le gène ram. Un mutant de E. coli K12Y20 résistant à la streptomycine a été sélectionné après traitement au méthanesulfonate d'éthyle. Outre la protéine S12, la protéine S4, de ce mutant est également modifiée. Nous avons étudié les modifications de la protéine S4. L'analyse de la composition en acides aminés indique un nombre élevé de substitutions (sept …
Colloque
Une mutante de E.coli K12Y102 conférant Smr a été sélectionnée après traitement au méthanesulfonate d'éthyle. Les ribosomes de la souche conférant Smr et du mutant Smr ont été isolés par centrifugation différentielle. Les sous-unités 30S ont été digérées à la trypsine et la protéine de la sous-unité 30S codée par le locus éridique Sm1, Sm2, a été isolée après chromatographie sur phosphocellulose et Sephadex G-100. La protéine de la souche sensible et la protéine de la mutante ont été digérées en acides aminés, "fingerprint" sur colonne mince après digestion tryptique). Les résultats montrent que plusieurs substitutions d'acides aminés sont associées …
