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La spectroscopie infrarouge à deux dimensions au service de l'étude des membranes biologiques
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La spectroscopie infrarouge de corrélation à deux dimensions s'est révêlée être un outil puissant pour la détermination de la structure secondaire des protéines en utilisant l'échange hydrogène-deutérium, dans le cas de la myoglobine (Applied Spectroscopy 51, 1997, 466). Nous avons mis en application cette méthode à l'étude de la structure secondaire de la protéine basique de la myéline (MBP). La MBP est reconnue pour être impliquée dans la maladie de la sclérose en plaques. La littérature est contradictoire quant au contenu de la structure secondaire de la MBP. Alors que la spectroscopie infrarouge classique semble indiquer une absence de structure …

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Étude de la structure secondaire de la purothionine-alpha par spectroscopie infrarouge à deux dimensions
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La spectroscopie infrarouge est largement utilisée afin de déterminer la structure secondaire des protéines. Ce sont généralement les bandes amide I (vibrations(C=O)) et amide II (vibrations(C-N) et déformations(N-H)) qui peuvent nous donner ces informations par la position des différentes composantes dont elles sont formées. Très souvent, ces dernières se chevauchent et l’analyse peut devenir compliquée. Afin de palier à ce problème, nous avons utilisé la spectroscopie infrarouge à deux dimensions afin d’étudier les différentes conformations de la purothionine-alfa. La structure de cette protéine a été entièrement résolue par diffraction des rayons-x. Elle est constituée de 45 acides aminés, possède la …

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