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Colloque
Un film d'élastine fait d'aortes de rats traitées à la soude se révèle un substrat peu commode mais très utilisable pour la recherche de l'origine de l'élastase à l'échelle cellulaire. Nous l'avons expérimenté avec des coupes de pancréas frais. Les inconvénients de son épaisseur variable et les problèmes de sa coloration ne nous ont pas empêchés de tirer des images qui prouvent que les acini du pancréas sécrètent de l'élastase. Le rôle des îlots de Langerhans dans l'action de cet enzyme n'est pas encore élucidé et la possibilité de trouver de l'élastase en d'autres parties de l'organisme reste à faire. …
Colloque
Exposé d'une méthode de préparation d'un film d'élastine à partir d'aorte de rats pour étude ultérieure des enzymes tissulaires et cellulaires. Nous avons expérimenté le comportement de ce film en présence des différents enzymes suivants: trypsine, chymotryprine, amylase, peprine, papaine, ficine, bromeline et élastase. Ce film nous semble tout à fait spécifique à l'élastase.
Colloque
En 1949, Balo et Banga isolaient du pancréas, un enzyme capable de dissoudre l'élastine et le nommait l'élastase. L'élastase présiderait au métabolisme du tissu élastique. Quelques chercheurs ont depuis prouvé l'existence d'un inhibiteur de l'élastase dans le sérum des animaux normaux. Intéressés au problème de l'artério-sclérose, nous avons repris certains travaux de Balo et Banga pour pousser nos expériences chez des animaux surrénalectomisés et hypophysectomisés. Les résultats démontrent une différence significative entre le pouvoir inhibiteur du sérum des rats opérés et celui des rats normaux.
