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Colloque
La nécessité de protéger le groupement aminé en α des acides α, ω-diaminés, avant d'effectuer l'acylation sélective du groupement ω, est un sujet de controverse. Nous avons étudié l'acylation de la lysine et de ses homologues, à pH alcalin et en l'absence de l'agent protecteur normal - l'ion cuivrique. Avec l'aide d'un "Amino Acid Analyzer", nous avons démontré qu'entre pH 7 et pH 10, l'acylation s'accomplit de préférence sur le groupement ω. Par contre, à pH 11, l'acylation de la lysine par l'acétate du nitrophenol prend place strictement sur le groupement ω.
Colloque
Nous avons récemment mis au point une synthèse de la ɛ-N-méthyle-L-lysine. Comme cet acide aminé est présent dans des protéines basiques, il nous semblait intéressant de savoir si un lien peptidique formé entre cet acide aminé et un autre acide aminé serait hydrolysable par la trypsine. Il est bien connu que la trypsine est spécifique pour les liens peptidiques formés par le groupement carboxylique de la lysine (ou l’arginine) et n’importe quel autre acide aminé. De plus, le groupement ɛ-aminé de la lysine doit être libre pour que le lien peptidique soit hydrolysé. Afin d’approfondir nos notions sur la spécificité …
