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Colloque
Dans l'étude sur la corrélation entre la structure et la fonction d'un enzyme, une des questions principales est la détermination de la structure et des propriétés de la surface catalytique, appelée "site actif". Nous avons introduit un groupement chromophorique, p-nitrobenzenesulfonyl, sur la sérine du site actif de CHT (chymotrypsine), pour explorer la région avoisinante du site actif de CHT. On discutera l'usage des spectres différentiels comme moyen d'étude des propriétés du site actif et les propriétés tridimensionnelles de la chymotrypsine.
Colloque
This report is concerned with the selective chemical modification of serine 194 at the active site of chymotrypsin. This modification consisted in the elimination of the alcohol group of the serine (> CH-CH₂-OH) via tosylation (> CH-CH₂OTs), thus converting the serine into a dehydro-alanine residue and in this way introducing a double bond (> CH=CH₂) at the active site. Finally, the introduction of a single heavy atom into the active site of chymotrypsin and its use in the location of the active site crystallographically will be discussed.
