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Colloque
The stereospecificity of the acetaldehyde reduction with alcohol dehydrogenase (AlDH) has been rationalized in terms of the interaction of the coenzyme, the side-chains attached to the carbonyl group and finally in terms of the hydrophilic and hydrophobic regions near the active site of the enzyme. However, no structural information is available concerning the substrate recognition site. This report is concerned with the site-specific labeling of the substrate-binding site of horse liver AlDH by means of the following substrate analogs, bromo-acetaldehyde and bromo-cyclohexanone. The results presented strongly suggest that the acetaldehyde and cyclohexanone groups are covalently attached to the substrate-binding site …
Colloque
Dans l'étude sur la corrélation entre la structure et la fonction d'un enzyme, une des questions principales est la détermination de la structure et des propriétés de la surface catalytique, appelée "site actif". Nous avons introduit un groupement chromophorique, p-nitrobenzenesulfonyl, sur la sérine du site actif de CHT (chymotrypsine), pour explorer la région avoisinante du site actif de CHT. On discutera l'usage des spectres différentiels comme moyen d'étude des propriétés du site actif et les propriétés tridimensionnelles de la chymotrypsine.
Colloque
L'existence chez certaines protéines enzymatiques d'interaction indirecte entre deux ou plusieurs récepteurs spécifiques distincts est appelée effet allostérique. Dans la présente communication, nous désirons exposer les résultats de la dinitrophénylation de la déhydrogénase glutamique et ensuite discuter brièvement une hypothèse relative à la nature des transitions moléculaires qui pourraient être responsables de ces effets allostériques.
Colloque
This report is concerned with the selective chemical modification of serine 194 at the active site of chymotrypsin. This modification consisted in the elimination of the alcohol group of the serine (> CH-CH₂-OH) via tosylation (> CH-CH₂OTs), thus converting the serine into a dehydro-alanine residue and in this way introducing a double bond (> CH=CH₂) at the active site. Finally, the introduction of a single heavy atom into the active site of chymotrypsin and its use in the location of the active site crystallographically will be discussed.
