Veuillez choisir le dossier dans lequel vous souhaitez ajouter ce contenu :
Filtrer les résultats
Colloque
La cinétique de l'hydrolyse du phosphate de p-nitrophényle par la phosphatase du blé a été étudiée. La loi de Michaelis-Menten tient pour ce système. L'influence du pH sur la vitesse de la réaction suggère qu'une fonction carboxyle joue un rôle au centre actif de l'enzyme et que le substrat soit le mono-ion RO.PO3H^-.
Colloque
L'influence du dioxane ou de l'éthanol sur la cinétique de l'hydrolyse du phosphate de p-nitrophényle en présence de phosphatase alcaline se représente comme un effet classique de constante diélectrique à pH constant. L'effet observé passe par un maximum vers pH 9.4. Les résultats expérimentaux sont les mêmes à 15°C et à 25°C si on les représente en fonction de la charge de la molécule d'enzyme, considérée comme polyion, plutôt qu'en fonction du pH. Ces résultats suggèrent que non seulement le centre actif mais toute la molécule d'enzyme participe à la catalyse.
Colloque
L’influence du dioxane ou de l’éthanol sur la cinétique de l’hydrolyse du phosphate de p-nitrophényle en présence de phosphatase alcaline se représente comme un effet classique de constante diélectrique à pH constant. L’effet observé passe par un maximum vers pH 9.4. Les résultats expérimentaux sont les mêmes à 15°C et à 25°C si on les représente en fonction de la charge de la molécule d’enzyme, considérée comme polyion, plutôt qu’en fonction du pH. Ces résultats suggèrent que non seulement le centre actif mais toute la molécule d’enzyme participe à la catalyse.
