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Relation structure-fonction des peptides laitiers... de la mayonnaise aux nutraceutiques
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La compréhension des propriétés fonctionnelles et biologiques des peptides issus de l’hydrolyse enzymatique des protéines du lait a conduit au développement de plusieurs applications originales dans le secteur alimentaire et biomédical. La β-lactoglobuline (β-lg), une protéine du lactosérum appartenant à la famille des lipocalines, a fait l’objet d’un grand nombre d’études à cet égard. Par exemple, des peptides issus de l’hydrolyse trypsique de la β-lg, soit le f41-60 et le f21-40, ont montré des propriétés fonctionnelles permettant d’envisager le remplacement d’émulsifiants dans des formulations alimentaires. D’autres peptides de la β-lg, dont le f142-148, ont montré une activité inhibitrice de l’enzyme …

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Le colostrum bovin… une nouvelle voie pour la fabrication d'ingrédients bioactifs
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Le colostrum bovin est le premier fluide produit par les glandes mammaires au cours des trois premiers jours après la mise bas. C’est un fluide très complexe riche en nutriments, anticorps et facteurs de croissance. Le colostrum est non seulement une source de nutriments comme les protéines, les hydrates de carbone, les graisses, les vitamines et les minéraux, mais il contient aussi de nombreuses molécules bioactives qui sont essentielles à certaines fonctions spécifiques. C’est dans la fraction protéique que se retrouvent les composés bioactifs du colostrum. Les composés bioactifs les plus importants sont les facteurs de croissance et les facteurs …

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Fractionnement d'un mélange peptidique de beta-lactoglobuline par nanofiltration en présence de ligands
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L’hydrolyse trypsique de beta-lactoglobuline (b-LG) peut générer différentes séquences peptidiques à activité biologique. Le fractionnement de ces hydrolysats est cependant nécessaire afin d’augmenter la concentration en peptides d’intérêt. Une membrane spiralée de nanofiltration (NF) en polyamide, de seuil de coupure de 2,5 kDa et chargée négativement à pH alcalin, a permis une séparation basée à la fois sur la taille et la charge des peptides. A pH 9.0, une rétention sélective des peptides anioniques a été observée conduisant ainsi à un perméat composé majoritairement de peptides cationiques et neutres. Une approche combinant l’utilisation d’un ligand anionique, tel que le lambda-carraghénane …

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