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L’hydrolyse trypsique de beta-lactoglobuline (b-LG) peut générer différentes séquences peptidiques à activité biologique. Le fractionnement de ces hydrolysats est cependant nécessaire afin d’augmenter la concentration en peptides d’intérêt. Une membrane spiralée de nanofiltration (NF) en polyamide, de seuil de coupure de 2,5 kDa et chargée négativement à pH alcalin, a permis une séparation basée à la fois sur la taille et la charge des peptides. A pH 9.0, une rétention sélective des peptides anioniques a été observée conduisant ainsi à un perméat composé majoritairement de peptides cationiques et neutres. Une approche combinant l’utilisation d’un ligand anionique, tel que le lambda-carraghénane …
L’hydrolyse trypsique de beta-lactoglobuline (b-LG) peut générer différentes séquences peptidiques à activité biologique. Le fractionnement de ces hydrolysats est cependant nécessaire afin d’augmenter la concentration en peptides d’intérêt. Une membrane spiralée de nanofiltration (NF) en polyamide, de seuil de coupure de 2,5 kDa et chargée négativement à pH alcalin, a permis une séparation basée à la fois sur la taille et la charge des peptides. A pH 9.0, une rétention sélective des peptides anioniques a été observée conduisant ainsi à un perméat composé majoritairement de peptides cationiques et neutres. Une approche combinant l’utilisation d’un ligand anionique, tel que le lambda-carraghénane …