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Colloque
Un extrait cellulaire enrichi en phénylalaninyl-tRNA synthétase a été préparé selon les méthodes déjà publiées à partir de la levure, Saccharomyces cerevisiae. Les protéines de cet extrait précipitant entre 40 et 60 % de saturation en sulfate d'ammonium sont chromatographiées sur une colonne de Séphadex G-100. L'activité de la phénylalaninyl-tRNA synthétase est suivie par la formation de [14C] phénylalaninyl-tRNA en présence de tRNA levure en présence de [C-14]phe. Certains sels, particulièrement le baryum (chlorure ou acétate) et le manganèse à une concentration de 0.1 M dissocient la synthétase en deux sous-unités possédant de l'activité catalytique. Ce phénomène est aussi retrouvé …
Colloque
L'inosine est présent à l'extrémité 5' de l'anticodon (position wobble) de plusieurs tRNA provenant d'organismes procaryotes et eucaryotes. Puisque ce nucléoside modifié joue un rôle extrêmement important dans la reconnaissance du RNA messager, nous avons entrepris une étude de sa biosynthèse. Le mutant ade 13 de Saccharomyces cerevisiae a été utilisé. Ce mutant déficient en adénylosuccinate lyase permet d'obtenir des tRNA marqués soit principalement au niveau des adénosines et leurs modifications ou soit au niveau des adénosines et guanosines ainsi que leurs modifications. Nous avons tout d'abord étudié les besoins en adénine du mutant ade 13. Nous avons aussi mis …
Colloque
La capacité de stimuler l'incorporation d'acides aminés dans un système acellulaire bactérien pré-incubé et saturé en tRNA, dépendant de la présence d'un système générateur d'énergie et inhibé par la puromycine a été utilisée comme critère d'identification du mRNA. Le RNA du bactériophage R17 servait de référence pour la détermination du contenu en mRNA des RNA globaux d'oursin mesuré dans un système acellulaire développé à partir de E. coli MRE-600. Dans les conditions expérimentales utilisées, la stimulation de l'incorporation de la leucine-C14 est inexistante en présence de tRNA, de rRNA ou de RNase. La capacité template du RNA global d'œuf d'oursin …
