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Étude chromatographique des antigènes du rein humain normal
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L'extrait soluble de rein humain normal contient un grand nombre de constituants sériques, principalement de l'albumine. Cette dernière a été éliminée en grande quantité par un relargage au sulfate d'ammonium. L'extrait rénal ainsi traité fut ensuite élué dans une colonne de DEAE-cellulose à l'aide d'un gradient de tampon phosphate 0.05M, pH 7.0 et NaCl 0.5M. Les fractions chromatographiques ont été dialysées, lyophilisées et testées, par immunoélectrophorèse, contre des immunes anti-extrait de rein humain normal et anti-sérum humain normal. Toutes les fractions contiennent encore des constituants sériques mais à concentrations variables. Les techniques employées dans cette étude permettront de purifier ces …

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Biosynthèse in vitro des protéines solubles par les microsomes de rein néphrotique
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Chez le rat néphrotique, l'augmentation du taux d'incorporation de leucine-14C dans les protéines microsomiales du rein est attribuable à la biosynthèse d'une seule protéine. Cette protéine rénale est identifiée par l'électrophorèse sur gel d'acrylamide, la double diffusion en gel d'agar, l'immunoélectrophorèse et aussi par la filtration moléculaire sur gel de Sephadex. Elle semble être excrétée dans l'urine du rat néphrotique en quantité considérable, facilement décelable à l'électrophorèse sur gel d'acrylamide.

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