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Isolation et caractérisation d'une ATPase Mg2+ dépendante de la membrane plasmati-que du pancréas de rat
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Pour pouvoir étudier l'action directe de différents sécrétagogues sur la membrane plasmati-que, une fraction subcellulaire du pan-créas de rat, riche en plasmalemme, a été isolée par centrifugation différentielle suivie d'une ultracentrifugation sur coussin de su-crose. Cette fraction a été caractérisée par microscopie électronique ainsi que par mar-queurs enzymatiques. La ouabaïne (2 mM), en pré-sence de Na+, K+, Mg2+, déçoit l'hydrolyse d'ATP de 10%. Le même niveau d'hydrolyse est observé avec l'ATPase Mg2+ dépendante. Une activité maximale de ce dernier enzyme est obtenue en présence de 2 mM Mg2+, alors que 25 mM HCO3 ou 4 mM Ca2+ activent de 15 …

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Isolation et caractérisation d'une ATPase Ca2+ dépendante de la fraction microsomiale du pancréas de rat
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Dans le réticulum sarcoplasmique du muscle squelettique, l'activité d'une ATPase calcium dépendante joue un rôle important dans la régulation de l'homéostasie du calcium cellulaire durant le couplage excitation-contraction. Notre étude porte sur l'existence d'une enzyme similaire dans le processus de stimulation-sécrétion du pancréas de rat. Pour ce faire, une fraction subcellulaire enrichie en microsomes a été isolée du pancréas de rat par centrifugation différentielle et caractérisée par des marqueurs enzymatiques. L'existence d'une ATPase Ca2+ dépendante a été démontrée: sa concentration optimale de calcium correspond à 0.5 mM en présence de 4 mM de Mg2+ (le magnésium n'est pas nécessaire pour …

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