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Communication
L'utilisation abondante des antibiotiques a mené à l'apparition de résistances chez les pathogènes. Le développement de nouveaux agents thérapeutiques est, par conséquent, une priorité. Les aminoacyl-ARNt synthétases (aaRS) catalysent l'estérification d'un acide ribonucléique de transfert (ARNt) avec l'acide aminé correspondant; elles sont impliquées dans la biosynthèse des protéines. L'inhibition sélective de l'enzyme bactérienne est possible grâce à une évolution divergente de l'enzyme humaine. Ces enzymes sont donc des cibles potentielles pour le développement d'agents thérapeutiques. Le design des inhibiteurs d'aaRS bactériennes est basé sur l'intermédiaire de la réaction catalysée par les aaRS, soit l'adénylate d'aminoacyle. La synthèse de dérivés aminoalcools …
Communication
L'utilisation abondante des antibiotiques a mené à l'apparition de résistances chez les pathogènes. Le développement de nouveaux agents thérapeutiques est, par conséquent, une priorité. Les aminoacyl-ARNt synthétases (aaRS) catalysent l'estérification d'un acide ribonucléique de transfert (ARNt) avec l'acide aminé correspondant; elles sont impliquées dans la biosynthèse des protéines. L'inhibition sélective de l'enzyme bactérienne est possible grâce à une évolution divergente de l'enzyme humaine. Ces enzymes sont donc des cibles potentielles pour le développement d'agents thérapeutiques. Le design des inhibiteurs d'aaRS bactériennes est basé sur l'intermédiaire de la réaction catalysée par les aaRS, soit l'adénylate d'aminoacyle. La synthèse de dérivés aminoalcools …
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Les aminoacyl-tARN sunthétases sont des enzymes essentiels du système de traduction transformant l'information contenue dans les acides nucléiques en séquences d'acides aminés dans les protéines. Ces enzymes fixent les acides aminés sur les acides ribonucléiques de transfert correspondants avec une fidélité remarquable. Plusieurs inhibiteurs de la glutamyl et de la glutaminyl-tARN synthetase ont été préparés. Un des inhibiteurs a été co-cristallisé avec la glutamyl-tARN synthetase de T. thermophilus, ce qui a permis la détermination de la structure 3D de cet enzyme à l'aide d'un synchrotron. Étant donnée la divergence évolutive des enzymes bactériens et humains, ces inhibiteurs pourraient servir de …
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Les aminoacyl-tARN sunthétases sont des enzymes essentiels du système de traduction transformant l'information contenue dans les acides nucléiques en séquences d'acides aminés dans les protéines. Ces enzymes fixent les acides aminés sur les acides ribonucléiques de transfert correspondants avec une fidélité remarquable. Plusieurs inhibiteurs de la glutamyl et de la glutaminyl-tARN synthetase ont été préparés. Un des inhibiteurs a été co-cristallisé avec la glutamyl-tARN synthetase de T. thermophilus, ce qui a permis la détermination de la structure 3D de cet enzyme à l'aide d'un synchrotron. Étant donnée la divergence évolutive des enzymes bactériens et humains, ces inhibiteurs pourraient servir de …
Colloque
Les aminoacyl-ARNt synthétases (aaRS) sont des enzymes impliquées dans la biosynthèse des protéines. Plus particulièrement, elles permettent l'estérification d'un acide aminé sur l'ARNt correspondant. La glutamyl-ARNt synthétase (gluRS) et la glutaminyl-ARNt synthétase (glnRS) permettent respectivement l'estérification de l'acide glutamique et de la glutamine sur l'ARNtglu et sur l'ARNtgln. Le design des inhibiteurs est basé sur l'intermédiaire de la réaction catalysé par les aaRS soit l'adénylate d'aminoacyle. Ainsi, le glutamol adénylate a inhibé la gluRS de E. coli (Ki = 3 µM) et le glutaminol adénylate la glnRS de E. coli (Ki = 280 nM). Le glutamol adénylate a également été …
Colloque
Les aminoacyl-ARNt synthétases (aaRS) sont des enzymes impliquées dans la biosynthèse des protéines. Plus particulièrement, elles permettent l'estérification d'un acide aminé sur l'ARNt correspondant. La glutamyl-ARNt synthétase (gluRS) et la glutaminyl-ARNt synthétase (glnRS) permettent respectivement l'estérification de l'acide glutamique et de la glutamine sur l'ARNtglu et sur l'ARNtgln. Le design des inhibiteurs est basé sur l'intermédiaire de la réaction catalysé par les aaRS soit l'adénylate d'aminoacyle. Ainsi, le glutamol adénylate a inhibé la gluRS de E. coli (Ki = 3 µM) et le glutaminol adénylate la glnRS de E. coli (Ki = 280 nM). Le glutamol adénylate a également été …
Communication
Les aminoacyl-tARN synthétases sont des enzymes essentiels du système de traduction transformant l'information contenue dans les acides nucléiques en séquences d'acides aminés dans les protéines. Ces enzymes fixent les acides aminés sur les acides ribonucléiques de transfert correspondants avec une fidélité remarquable. Une connaissance du mécanisme de réaction a permis le design de bons inhibiteurs des glutamyl-tARN et glutaminyl-tARN synthétases. Dans certains cas, ces inhibiteurs pourraient servir de composés modèles dans la mise au point d'antibiotiques.
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Les aminoacyl-tARN synthétases sont des enzymes essentiels du système de traduction transformant l'information contenue dans les acides nucléiques en séquences d'acides aminés dans les protéines. Ces enzymes fixent les acides aminés sur les acides ribonucléiques de transfert correspondants avec une fidélité remarquable. Une connaissance du mécanisme de réaction a permis le design de bons inhibiteurs des glutamyl-tARN et glutaminyl-tARN synthétases. Dans certains cas, ces inhibiteurs pourraient servir de composés modèles dans la mise au point d'antibiotiques.
