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Photolyse de peptides réticulés d'élastine aortique
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Les liaisons croisées les plus importantes qui confèrent à l'élastine ses propriétés d'élasticité et son insolubilité sont constituées d'(Iso) désmosines, composées d'un noyau pyridinium tétrasubstitué. Ces acides aminés peuvent relier au moins deux chaînes polypeptidiques, ce qui rend les études de structure de l'élastine très difficiles. Nous savons que les (Iso) désmosines sont dégradées après irradiation à 280 nm. Nous avons entrepris l'irradiation de nos peptides réticulés pour observer le comportement sous irradiation des liaisons croisées présentes dans des chaînes polypeptidiques et pour vérifier si ces chaînes peuvent se séparer. Après irradiation à 280 nm d'un peptide réticulé, nous avons …

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