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Des membranes de bordure en brosse d'entérocyte de lapin (m.b.b.) sont exposées à différentes concentrations de Triton X-100, d'EDTA et de diodosalicytate de lithium (LIS) en vue d'obtenir une solubilisation préférentielle de ces constituants. Après centrifugation, le centum protéique et glycoprotéique des lots sur gel de polyacrylamide de Triton X-100, à des concentrations supérieures à 0,05%, solubilise principalement les protéines enzymatiques associées à ces activités enzymatiques peuvent être dissociées. Les protéines associées peu ou pas dans l'ensemble de la solubilisation est peu spécifique. L'ensemble des résultats sont mis en association avec l'EDTA (1-10 mM) et LIS (0.2 M), les concentrations …
La méthode décrite par Schmitz et al. (Biochim. Biophys. Acta, 323 (1973) 98-112) pour la purification de la membrane de la bordure en brosse (m.b.b.) à partir d'intestin humain a été utilisée pour la purification de m.b.b. d'intestin et de cortex rénal, chez le lapin. Il est donc possible d'obtenir une membrane dénuée de ces débris de microvillosités. Les rendements protéiques des m.b.b. sont de 6.5% et de 5.0% pour l'intestin et le rein respectivement. L'analyse des activités sucrase, phosphatase alcaline, γ-glutamyltransférase, leucynaphthylamidase et tréhalase montre des coefficients de purification de 10 x en ordre de grandeur (enrichissement de 10 …