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Colloque
Nos études avec la levure Schizosaccharomyces pombe indiquent que l'isoleucine et la valine sont synthétisées par les mêmes voies métaboliques que celles trouvées chez les bactéries, Neurospora et S. cerevisiae. La première enzyme de la chaîne de l'isoleucine, la thréonine désaminase (TD), a un pH optimum de 9.0-9.3. Elle est très sensible à la rétroinhibition (RI) par l'isoleucine et les cinétiques d'inhibition montrent des effets coopératifs. Pour la TD, la courbe de saturation du substrat est "michaélienne", mais devient de plus en plus sigmoïde lorsqu'on accroît la concentration en isoleucine. La valine renverse l'action de l'isoleucine et normalise la courbe …
Colloque
L'ATCase catalyse la deuxième étape de la chaîne de biosynthèse des pyrimidines: aspartate + carbamyl-phosphate ----> uréido-succinate + Pi. Des extraits partiellement purifiés ont permis l'étude cinétique de cette enzyme (typiquement Michaëlienne), dont le pH optimum est de 8.0. Un des produits finaux de la chaîne des pyrimidines, l'uridine triphosphate, inhibe – suivant les conditions – entre 50 et 90% de l'activité de l'ATCase. Le pH optimum de l'inhibition se situe à 7.4. Le rétro-contrôle s'opère in vivo ainsi qu'in vitro. Le site d'inhibition peut être détruit par chauffage ménagé (à 50° pendant cinq minutes) ou par mutation sans que …
