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Colloque
L'inhibition de la phosphatase alcaline intestinale par le phosphate et le glycérophosphate, l'histidine et la cystéine, le p-chloro mercuri benzoate, l'acétamide, et l'oxarsan a été étudiée en utilisant le phosphate de p-nitrophénol comme substrat. Ces substances donnent une inhibition compétitive, non compétitive pure et pseudo non-compétitive. L'analyse des résultats suggère l'existence d'un mécanisme à plusieurs stades, la présence d'un métal et la présence de la cystéine au centre actif de l'enzyme.
Colloque
Le système phosphatase alcaline intestinale - phosphate de p-nitrophényle a été étudié en l'absence d'ions Mg++. L'interprétation des courbes traduisant les variations de Km et Vm en fonction du pH nous conduit à admettre la participation de trois groupes actifs à la formation du complexe enzyme-substrat. L'examen de leurs constantes de dissociation : pK1 = 9.75 ; pKII = 8.42 ; pKIII = 7.62 à 24°C, pK1 = 9.02 ; pKII = 8.39 ; pKIII = 7.65 à 15.3°C, et les données d'inhibition suggèrent la possibilité de trois groupes -SH.
