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Colloque
La glutamyl-tRNA synthétase (GluRS) catalyse l'aminoacylation du tRNAGlu. Nous avons observé par absorption atomique et fluorescence des rayons-X que la GluRS contient un atome de zinc. L'agent chélateur spécifique pour le zinc, le 1,10-phénanthroline, peut enlever le zinc de la GluRS, ce qui entraîne une perte de son activité catalytique, un changement de sa structure secondaire évalué par l'absorbance IR des bandes amide I et II (entre 1480 et 1720 cm-1), et un changement de conformation détecté par électrophorèse sur gel de polyacrylamide dans des conditions non dénaturantes. Les domaines structuraux de la GluRS (27.3 K et 26.5 K), obtenus …
Colloque
Le chargement du glutamate sur le tRNA(Glu est catalysé par la glutamyl-tRNA synthétase (GluRS), un monomère de 53.8 kilodaltons (kDa) chez E. coli (Breton et al., J. Biol. Chem. 261: 10610-10617, 1986). Des protéolyses partielles de cette enzyme ont mis en évidence l'existence de sites d'attaques préférentiels délimitant des fragments de 12.9, 2.3, 12.1 et 26.5 kDa à partir du NH2 au COOH- terminal du polypeptide. La taille de ces fragments laisse croire que celui de 23 kDa serait une structure-charnière, et que ceux de 12.9, 12.1 et 26.5 kDa seraient des domaines structuraux (ou double domaine dans le cas …
Colloque
Le chargement du glutamate sur le tRNA(Glu est catalysé par la glutamyl-tRNA synthétase (GluRS), un monomère de 53.8 kilodaltons (kDa) chez E. coli (Breton et al., J. Biol. Chem. 261: 10610-10617, 1986). Des protéolyses partielles de cette enzyme ont mis en évidence l'existence de sites d'attaques préférentiels délimitant des fragments de 12.9, 2.3, 12.1 et 26.5 kDa à partir du NH2 au COOH- terminal du polypeptide. La taille de ces fragments laisse croire que celui de 23 kDa serait une structure-charnière, et que ceux de 12.9, 12.1 et 26.5 kDa seraient des domaines structuraux (ou double domaine dans le cas …
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Le chargement du glutamate sur le tRNA(Glu est catalysé par la glutamyl-tRNA synthétase (GluRS), un monomère de 53.8 kilodaltons (kDa) chez E. coli (Breton et al., J. Biol. Chem. 261: 10610-10617, 1986). Des protéolyses partielles de cette enzyme ont mis en évidence l'existence de sites d'attaques préférentiels délimitant des fragments de 12.9, 2.3, 12.1 et 26.5 kDa à partir du NH2 au COOH- terminal du polypeptide. La taille de ces fragments laisse croire que celui de 23 kDa serait une structure-charnière, et que ceux de 12.9, 12.1 et 26.5 kDa seraient des domaines structuraux (ou double domaine dans le cas …
Colloque
L'objectif de cette recherche est de reproduire in vitro la relation entre l'embryon à jour 14 et les cellules de l'utérus (cellules endométriales) chez le bovin. La mesure de l'incorporation de 3[H]-leucine dans les chaînes peptidiques des embryons dans des cellules des cellules endométriales est utilisée pour quantifier les influences de l'embryon et de l'endomètre l'un sur l'autre. De façon générale, qu'ils soient en contact ou non avec les cellules utérines, plus les embryons sont longs plus ils intègrent de 3[H]-leucine, contrairement aux cellules endométriales dont l'intégration de leucine marquée est inversement proportionnelle à la dimension des embryons qui sont …
Colloque
L'objectif de cette recherche est de reproduire in vitro la relation entre l'embryon à jour 14 et les cellules de l'utérus (cellules endométriales) chez le bovin. La mesure de l'incorporation de 3[H]-leucine dans les chaînes peptidiques des embryons dans des cellules des cellules endométriales est utilisée pour quantifier les influences de l'embryon et de l'endomètre l'un sur l'autre. De façon générale, qu'ils soient en contact ou non avec les cellules utérines, plus les embryons sont longs plus ils intègrent de 3[H]-leucine, contrairement aux cellules endométriales dont l'intégration de leucine marquée est inversement proportionnelle à la dimension des embryons qui sont …
