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Colloque
L'endopéptidase neutre se compose d'un domaine extracellulaire, incluant le site actif de l'enzyme, retenu à la membrane par un domaine transmembranaire servant aussi de peptide signal. Nous avons voulu déterminer si ce type de protéine peut devenir sécrétée en remplaçant le signal/ancrage par un peptide signal de protéine sécrétée. Les séquences ADNc codant pour le domaine extracellulaire ont été fusionnées à celles du peptide signal d'une protéine sécrétée (pro-opiomélanocortine). L'ADN recombinant obtenu a été exprimé transitoirement dans les cellules COS-1 en utilisant le promoteur du virus SV40. La protéine a été ensuite été analysée sur gel de SDS-polyacrylamide et immunodétection. …
