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Colloque
Quelques modifications de la fonction acide carboxylique (amide) de peptides ont déjà été rapportées en vue d'étudier les interactions substrat/enzyme. Nous avons ainsi effectué la synthèse d'éamines fonctionnalisées sur la partie C-terminale de substrats de protéases avec des résultats encourageants sur l'inhibition de l'α-chymotrypsine et de la papaïne. Nous reportons ici la synthèse d'énols fonctionnalisés avec différents substituents électroattracteurs (E:H,CN,CO,R; E':CN,CO,R,CH3NO2,etc.) et obtenus à partir d'un intermédiaire acylimidazole. L'utilisation d'un chlorophosphate nous a également permis de convertir ces énols en d'autres analogues α-hétérovinyliques: les éthers d'énol, les thioéthers d'énol ainsi que les énamines.
Colloque
Quelques modifications de la fonction acide carboxylique (amide) de peptides ont déjà été rapportées en vue d'étudier les interactions substrat/enzyme. Nous avons ainsi effectué la synthèse d'éamines fonctionnalisées sur la partie C-terminale de substrats de protéases avec des résultats encourageants sur l'inhibition de l'α-chymotrypsine et de la papaïne. Nous reportons ici la synthèse d'énols fonctionnalisés avec différents substituents électroattracteurs (E:H,CN,CO,R; E':CN,CO,R,CH3NO2,etc.) et obtenus à partir d'un intermédiaire acylimidazole. L'utilisation d'un chlorophosphate nous a également permis de convertir ces énols en d'autres analogues α-hétérovinyliques: les éthers d'énol, les thioéthers d'énol ainsi que les énamines.
Colloque
Plusieurs modifications de la fonction acide carboxylique (amide 1) de peptides ont déjà été réalisées en vue d'étudier les interactions substrats/enzymes. Par exemple, les modifications de la partie C-terminale de substrats de protéases en thioamide 2a, amidoxime 2b et récemment en énamine fonctionnalisée (voir communication précédente) ont donné des inhibiteurs de protéases (e.g. α-chymotrypsine). Dans cette perspective, nous rapportons la synthèse de nouveaux analogues (fonction C-terminale modifiée) de substrats de chymotrypsine: én-amines fonctionnalisées 3 avec différents substituants électroattracteurs (E=CN, CO2R, E'=CN, CO2R, COR, CN, SO2R, NO2, etc.).
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Plusieurs modifications de la fonction acide carboxylique (amide 1) de peptides ont déjà été réalisées en vue d'étudier les interactions substrats/enzymes. Par exemple, les modifications de la partie C-terminale de substrats de protéases en thioamide 2a, amidoxime 2b et récemment en énamine fonctionnalisée (voir communication précédente) ont donné des inhibiteurs de protéases (e.g. α-chymotrypsine). Dans cette perspective, nous rapportons la synthèse de nouveaux analogues (fonction C-terminale modifiée) de substrats de chymotrypsine: én-amines fonctionnalisées 3 avec différents substituants électroattracteurs (E=CN, CO2R, E'=CN, CO2R, COR, CN, SO2R, NO2, etc.).
