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Colloque
La conformation des protéines de gluten du blé dans leur état fonctionnel de solide hydraté (état pâteux) a été étudiée pour la première fois en utilisant la spectroscopie infrarouge par réflexion totale atténuée. La bande amide I des protéines de gluten fonctionnelles nous révèle qu'on y détecte la présence de coudes-β et d'hélices-α; ces protéines contiennent une quantité importante de feuillets-β intra et intermoléculaires. La solubilisation de ces protéines entraîne une diminution importante de feuillets-β accompagnée d'une augmentation de structure en coudes-β et en hélices-α. De plus, les structures en hélices-α semblent plus dénaturées en solution qu'à l'état fonctionnel. En …
