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Colloque
Quoique les mitochondries aient une origine eubactérienne, l'ARN polymérase mitochondriale de la levure Saccharomyces cerevisiae n'est pas homologue à l'enzyme à plusieurs sous-unités qui agit chez les eubactéries, mais plutôt à l'ARN polymérase (monomérique) de certains bactériophages (T7, T3, SP6). Des recherches de similarité dans les bases de données nous ont permis de trouver que des séquences homologues existent aussi chez les animaux et les plantes. Dans le but d'étudier l'origine de ce type d'enzyme et sa distribution chez les eucaryotes, nous avons mis au point une stratégie PCR (réaction de polymérisation en chaîne) se basant sur des amorces dégénérées …
Colloque
Quoique les mitochondries aient une origine eubactérienne, l'ARN polymérase mitochondriale de la levure Saccharomyces cerevisiae n'est pas homologue à l'enzyme à plusieurs sous-unités qui agit chez les eubactéries, mais plutôt à l'ARN polymérase (monomérique) de certains bactériophages (T7, T3, SP6). Des recherches de similarité dans les bases de données nous ont permis de trouver que des séquences homologues existent aussi chez les animaux et les plantes. Dans le but d'étudier l'origine de ce type d'enzyme et sa distribution chez les eucaryotes, nous avons mis au point une stratégie PCR (réaction de polymérisation en chaîne) se basant sur des amorces dégénérées …
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Quoique les mitochondries aient une origine eubactérienne, l'ARN polymérase mitochondriale de la levure Saccharomyces cerevisiae n'est pas homologue à l'enzyme à plusieurs sous-unités qui agit chez les eubactéries, mais plutôt à l'ARN polymérase (monomérique) de certains bactériophages (T7, T3, SP6). Des recherches de similarité dans les bases de données nous ont permis de trouver que des séquences homologues existent aussi chez les animaux et les plantes. Dans le but d'étudier l'origine de ce type d'enzyme et sa distribution chez les eucaryotes, nous avons mis au point une stratégie PCR (réaction de polymérisation en chaîne) se basant sur des amorces dégénérées …
Colloque
L'actine est une protéine du cytosquelette qui est impliquée dans de nombreux phénomènes de motilité cellulaire. Pour remplir ses fonctions, elle doit être ancrée membranaire. Il est généralement admis, dans la littérature, que l'actine est attachée aux membranes par l'intermédiaire d'autres protéines. Dans la première partie de ce travail, nous avons tout d'abord montré que l'actine peut aussi s'attacher aux phospholipides membranaires. Cette interaction dépend de la nature des lipides. Elle ne se produit que sur les lipides saturés tels le DPPC et le DLPC mais pas sur les lipides insaturés tels le DOPC. De plus, les cations divalents sont …
Colloque
L'actine est une protéine du cytosquelette qui est impliquée dans de nombreux phénomènes de motilité cellulaire. Pour remplir ses fonctions, elle doit être ancrée membranaire. Il est généralement admis, dans la littérature, que l'actine est attachée aux membranes par l'intermédiaire d'autres protéines. Dans la première partie de ce travail, nous avons tout d'abord montré que l'actine peut aussi s'attacher aux phospholipides membranaires. Cette interaction dépend de la nature des lipides. Elle ne se produit que sur les lipides saturés tels le DPPC et le DLPC mais pas sur les lipides insaturés tels le DOPC. De plus, les cations divalents sont …
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L'actine est une protéine du cytosquelette qui est impliquée dans de nombreux phénomènes de motilité cellulaire. Pour remplir ses fonctions, elle doit être ancrée membranaire. Il est généralement admis, dans la littérature, que l'actine est attachée aux membranes par l'intermédiaire d'autres protéines. Dans la première partie de ce travail, nous avons tout d'abord montré que l'actine peut aussi s'attacher aux phospholipides membranaires. Cette interaction dépend de la nature des lipides. Elle ne se produit que sur les lipides saturés tels le DPPC et le DLPC mais pas sur les lipides insaturés tels le DOPC. De plus, les cations divalents sont …
