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Colloque
L'enzyme a été modifiée par réaction avec des PEG-p-nitrophénylcarbonates de différents P.M. (750-35 000 Da). Quatre des six résidus lysines de la peroxydase ont été modifiés. La stabilité catalytique des différentes préparations a été comparée à celle de l'enzyme native dans des différents conditions dénaturantes. Les conditions utilisées étaient: (1) protéolyse, (2) thermodésactivation à 70°C, (3) thermodésactivation, en présence d'acide, (4) solvant organique. Ces études ont montré que la stabilité de la peroxydase augmente linéairement avec le P.M. du PEG utilisé pour modifier l'enzyme. Le maximum de protection a été atteint avec le PEG de 20 000 Da. L'activité des …
Colloque
Le monométhoxy-polyéthylèneglycole (mPEG) réagit avec le p-nitrophénol chloroformate en présence de triéthylamine dans l'acétonitrile pour former le mPEG-p-nitrophényle. Les ratios des réactifs ont été optimisés. Des mPEGs activés, de 750, 1,900, 5,000 et de 10,000 de poids moléculaires, ont ainsi été obtenus. Le rendement de synthèse a été évalué par spectrophotométrie en suivant la libération du p-nitrophénol par hydrolyse. Les effets du pH et de la température sur la vitesse d'hydrolyse ont aussi été évalués. La réactivité des dérivés mPEGs pour le groupement NH2 de la lysine est excellente. Ces dérivés mPEGs, de différents poids moléculaires ont réagi avec 50-60% …
