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Colloque
L’effet de la température sur les spectres de masse de protéines d’holubulaires, obtenus par electrospray, a été étudié. Pour certaines protéines, un déplacement du profil d’abondance ionique est observé, menant à une augmentation considérable du signal. C’est le cas des solutions de cytochrome c, lysozyme et ubiquitin contenant 0.2% d’acide acétique. La dénaturation thermique des protéines serait à l’origine des changements observés dans le spectre de masse. Un modèle basé sur l’équilibre acide-base en solution est utilisé pour expliquer le déplacement du profil de la cytochrome c. Selon nos résultats expérimentaux, le Δ H de dénaturation thermique de la cytochrome …
