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Il a été proposé que le NPY agit sur deux sous-types de récepteurs (Y1 et Y2) pour générer son effet. Cependant, les requis structuraux de la molécule du NPY pour ces deux sous-types de récepteurs ne sont pas encore définis. Récemment, nous avons montré que la veine saphène de lapin est une préparation riche en récepteurs Y1. Dans cette préparation, nous évaluons l'activité biologique de divers analogues et fragments de synthèse du NPY afin de déterminer les requis structuraux de ce peptide sur cette préparation. Les analogues synthétiques ont été synthétisés en remplaçant la portion neurale du NPY par une …
Il a été démontré que le CGRP n'est que très peu dégradé par le rein et le foie et que le peptide serait surtout hydrolysé par des enzymes retrouvés dans les tissus plutôt que dans le plasma. Des expériences ont donc été réalisées dans le but de clarifier ce point. Des préparations de parenchyme pulmonaire et d'iléon de cobaye ont été incubées (15-60 min.) dans des tubes de verre contenant du Krebs (pH 7.4, 37°C, 95% O2, 5% CO2), en absence ou en présence de 10^4 M de CGRP ou de BK (pour fin de comparaison). Les peptides et leurs …
Il a été démontré que l'activité biologique de certains peptides (BK, SP) pouvait être influencée (in vitro) par la présence de bloqueurs de peptides. Or, des travaux récents ont démontré que le CGRP pouvait être hydrolysé par un enzyme reconnu pour dégrader la SP. Notre étude consistait donc à déterminer si la présence de certains inhibiteurs enzymatiques, reconnus pour inhiber l'effet d'autres peptides, pouvait influencer l'activité biologique du CGRP sous diverses préparations pharmacologiques. Les essais biologiques ont été réalisés dans des bains organes isolés (Krebs, pH 7.4, 37°C). Nous avons utilisé comme paramètre biologique l'effet relaxant du CGRP sur l'iléon …