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Les propriétés amphiphiliques des peptides semblent jouer un rôle déterminant dans la liaison peptide-récepteur. Or, des études récentes ont démontré que la partie centrale de la molécule de CGRP avait un caractère amphiphile. Notre étude vise donc à vérifier si la portion centrale du CGRP pouvait jouer un rôle particulier dans la liaison du peptide à son récepteur. Pour ce faire, une série d'analogues de la molécule de CGRP, dont les acides aminés en position centrale ont été remplacés par l'acide 2-aminocaproïque (Aca), ont été synthétisés [ex: (1-9)Aca(19-37hCGRP)]. Nous avons évalué l'activité agoniste et antagoniste de ces dérivés sur des …
Les propriétés amphiphiliques des peptides semblent jouer un rôle déterminant dans la liaison peptide-récepteur. Or, des études récentes ont démontré que la partie centrale de la molécule de CGRP avait un caractère amphiphile. Notre étude vise donc à vérifier si la portion centrale du CGRP pouvait jouer un rôle particulier dans la liaison du peptide à son récepteur. Pour ce faire, une série d'analogues de la molécule de CGRP, dont les acides aminés en position centrale ont été remplacés par l'acide 2-aminocaproïque (Aca), ont été synthétisés [ex: (1-9)Aca(19-37hCGRP)]. Nous avons évalué l'activité agoniste et antagoniste de ces dérivés sur des …
Les propriétés amphiphiliques des peptides semblent jouer un rôle déterminant dans la liaison peptide-récepteur. Or, des études récentes ont démontré que la partie centrale de la molécule de CGRP avait un caractère amphiphile. Notre étude vise donc à vérifier si la portion centrale du CGRP pouvait jouer un rôle particulier dans la liaison du peptide à son récepteur. Pour ce faire, une série d'analogues de la molécule de CGRP, dont les acides aminés en position centrale ont été remplacés par l'acide 2-aminocaproïque (Aca), ont été synthétisés [ex: (1-9)Aca(19-37hCGRP)]. Nous avons évalué l'activité agoniste et antagoniste de ces dérivés sur des …