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Colloque
Les structures du N-acétyl-L-alanyl-D-isoglutamine (MDP) et d'un analogue dont la mobilité est restreinte par un groupe proline (MAP) ont été étudiées par RMN du ¹H à une et deux dimensions. Utilisant des angles dièdres et distances interprotons obtenues par RMN comme contraintes, une recherche exhaustive des conformations optimales de ces deux glycopeptides a été effectuée par informatique (SYBYL). Les conformations de basse énergie de MDP et MAP ont pu être classées par groupes. La formation d'un repliement β avec une interaction entre le carbonyle du N-acétyle et l'amine du L-alanyl était présente dans toutes les conformations obtenues pour les deux …
