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Métabolisme du RNA nucléaire hétérogène 6-50S
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Le fractionnement thermique du RNA, chez le foie de rat, libère trois classes de RNA, d'origine cytoplasmique, nucléolaire et chromosomique. Les propriétés du RNA chromosomique ont été particulièrement étudiées. L'incorporation de 32P révèle, chez ce RNA, une composition en nucléotides se rapprochant de celle du DNA. L'incorporation d'acide orotique marqué au 14C, pour de courtes périodes, montre que ce RNA d'origine chromosomique est composé d'au moins quatre espèces différentes. Pour mieux connaître le "fate" ou devenir de ce RNA, des essais de "chase" ont été entrepris à l'aide de l'actinomycine D et du marquage par deux isotopes.

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Facteurs modifiant le métabolisme du RNA nucléaire à haut poids moléculaire
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Afin d'approfondir le rôle des deux principaux types de RNA nucléaires (RNA 45s pré-ribosomal, RNA hétérogène 6-50S), le métabolisme de ces RNA a été étudié en présence d'hormone de croissance, d'hydrocortisone, chez des rats carencés en vitamine D, chez la tumeur de Walker, un hépatome expérimental et chez le foie en régénération. Il semble que chez les tissus dont le métabolisme est ralenti, le RNA 45S disparaîtrait plus rapidement, alors que le RNA hétérogène 6-50S serait plus stable. Le phénomène contraire est observé chez des tissus dont le métabolisme est très actif.

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Effet de l'hormone de croissance et de l'hydrocortisone sur la synthèse du RNA nucléaire
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L'étude du mode d'action de l'hormone de croissance et de l'hydrocortisone sur la synthèse protéique, a démontré que l'hormone de croissance activait chez le foie de rat hypophysectomisé l'apparition d'un type (45 S) de RNA nucléaire différent de celui (10-24 S) stimulé par l'hydrocortisone. Il semblerait que le mécanisme d'action de ces deux hormones sur la synthèse protéique soit différent.

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Effet de l'hormone de croissance et de l'hydrocortisone sur la synthèse du RNA nucléaire
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L'étude du mode d'action de l'hormone de croissance et de l'hydrocortisone sur la synthèse protéique, a démontré que l'hormone de croissance activait chez le foie de rat hypophysectomisé l'apparition d'un type (45 S) de RNA nucléaire différent de celui (10-24 S) stimulé par l'hydrocortisone. Il semblerait que le mécanisme d'action de ces deux hormones sur la synthèse protéique soit différent.

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Effet de l'hormone de croissance et de l'hydrocortisone sur la synthèse du RNA nucléaire
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L'étude du mode d'action de l'hormone de croissance et de l'hydrocortisone sur la synthèse protéique, a démontré que l'hormone de croissance activait chez le foie de rat hypophysectomisé l'apparition d'un type (45 S) de RNA nucléaire différent de celui (10-24 S) stimulé par l'hydrocortisone. Il semblerait que le mécanisme d'action de ces deux hormones sur la synthèse protéique soit différent.

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Métabolisme du RNA à haut poids moléculaire et rapidement marqué du foie de rat
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Afin d'approfondir les propriétés des RNA à haut poids moléculaire (>30S) et caractériser le RNA messager, nous avons étudié la biosynthèse des RNA nucléaires du foie de rat. Après marquage du RNA par de l'acide orotique c14, il semblerait qu'un RNA de type 10-24S soit le premier synthétisé suivi de deux types de RNA de haut poids moléculaire plus grand que 30 S dont l'un serait ensuite transformé en RNA ribosomique 28 S et 18 S et l'autre disparaîtrait du noyau. Ce dernier type de RNA à haut poids moléculaire (45 S) ne serait pas un précurseur du RNA messager, …

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Incorporation in vitro du P^32 dans les phospholipides du cerveau de rat
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Nous avons étudié l'influence de divers agents sur l'incorporation du P^32 dans les phospholipides de coupes de cerveaux. L'addition de K+, ou l'omission de Ca++ du milieu d'incubation dans lequel respirent les coupes, exerce une action stimulante sur l'incorporation du P^32 dans les phospholipides et dans l'ATP. Cependant la teneur des coupes en phospholipide demeure inchangée alors que la concentration de l'ATP est diminuée. La séparation des différents phospholipides par chromatographie sur papier imprégné d'acide silicique et par autoradiographie a révélé que la stimulation de l'incorporation du P^32 s'effectue au niveau de l'acide phosphatidique et des phosphatidylinositol. Les facteurs qui …

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Incorporation in vitro du p32 dans les phospholipides du cerveau de rat
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Nous avons étudié l'influence de divers agents sur l'incorporation du p32 dans les phospholipides de coupes de cerveaux. L'addition de K+, ou l'omission de Ca++ du milieu d'incubation dans lequel respirent les coupes, exerce une action stimulante sur l'incorporation du p32 dans les phospholipides et dans l'ATP. Cependant la teneur des coupes en phospholipide demeure inchangée alors que la concentration de l'ATP est diminuée. La séparation des différents phospholipides par chromatographie sur papier imprégné d'acide silicique et par autoradiographie a révélé que la stimulation de l'incorporation du p32 s'effectue au niveau de l'acide phosphatidique et des phosphatidylinositol. Les facteurs qui …

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Détermination de la mobilité électrophorétique de la transaminase glutamique-oxalacétique du sérum humain
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Les auteurs ont recherché avec quelle fraction protéinique sérique migre la transaminase glutamique oxalacétique chez le sujet normal et chez un patient souffrant d'hépatite. L'électrophorèse sur papier de routine et l'électrophorèse à débit continu ont été mises à profit pour fractionner les protéines sériques de onze échantillons de sérum et la méthode spectrophotométrique de Karmen fut utilisée pour déterminer l'activité transaminasique. Les auteurs ont pu établir que la transaminase glutamique oxalacétique migre électivement au niveau des globulines α2 chez le sujet normal et que cet enzyme ne migre pas avec des protéines différentes chez les sujets souffrant d'affection hépatique.

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Détermination de la mobilité électrophorétique de la transaminase glutamique-oxalacétique du sérum humain
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Les auteurs ont recherché avec quelle fraction protéinique sérique migre la transaminase glutamique oxalacétique chez le sujet normal et chez un patient souffrant d'hépatite. L'électrophorèse sur papier de routine et l'électrophorèse à débit continu ont été mises à profit pour fractionner les protéines sériques de onze échantillons de sérum et la méthode spectrophotométrique de Karmen fut utilisée pour déterminer l'activité transaminasique. Les auteurs ont pu établir que la transaminase glutamique oxalacétique migre électivement au niveau des globulines α2 chez le sujet normal et que cet enzyme ne migre pas avec des protéines différentes chez les sujets souffrant d'affection hépatique.

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