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Colloque
L'addition en bout de chaîne de polymères d'acides aminés sur l'angiotensine, confère des propriétés spéciales à l'hormone modifiée. Avec les deux analogues préparés, soit le N-poly-ACPC-Val5-angiotensine II et le N-poly-VALYL-Val5-angiotensine II, nous avons fait des essais biologiques. La mesure de l'activité biologique sur des rats anesthésiés, nous montre que le N-poly-ACPC-Angiotensine II ne possède pas d'effet hypertenseur, tandis que le N-poly-VALYL-Angiotensine II possède lui une très faible activité sur la pression sanguine. Les sites récepteurs ne semblent pas convenir à ces molécules; en effet, de faibles doses de N-poly-VALYL-Val5-angiotensine II n'inhibent pas l'action de l'angiotensine.
Colloque
La modification de peptides biologiquement actifs comme l'angiotensine, par attachement de polypeptides non-naturels, présente des possibilités théoriques intéressantes. Dans ce but, nous avons fixé sur l'azote terminal de l'angiotensine II une chaîne peptidique formée de plusieurs résidus de l'acide amino-1-cyclopentano-carboxylique. La synthèse du Poly-ACPC14-Valyl5-Angiotensine II a été réalisée par addition d'un excès d'anhydride ACPC14 sur l'angiotensine II. Nous avons déterminé d'après la méthode de Sanger, que le groupement NH2 terminal de l'angiotensine II est retenu par un lien covalent à une chaîne de Poly-ACPC. Des études préliminaires sur l'activité biologique de ce polypeptide modifié ont été entreprises.
