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Colloque
L'immobilisation de vésicules lipidiques possède de nombreuses applications en biotechnologie (développement de supports chromatographiques, encapsulation d'enzymes membranaires...). Deux systèmes à base de polymère et utilisant une ancre de nature peptidique comme intermédiaire entre le support solide et la vésicule lipidique ont été mis au point au laboratoire. Le premier système est constitué d'un peptide amphiphile greffé sur une résine polymère. Afin d'optimiser le peptide d'ancrage, quatre peptides amphiphiles différents ont été synthétisés et étudiés. Le peptide le plus performant a été ensuite synthétisé en phase solide sur des billes de polystyrène. Ce système permet d'immobiliser jusqu'à 200 mmol de lipides …
Colloque
L'immobilisation de vésicules lipidiques possède de nombreuses applications en biotechnologie (développement de supports chromatographiques, encapsulation d'enzymes membranaires...). Deux systèmes à base de polymère et utilisant une ancre de nature peptidique comme intermédiaire entre le support solide et la vésicule lipidique ont été mis au point au laboratoire. Le premier système est constitué d'un peptide amphiphile greffé sur une résine polymère. Afin d'optimiser le peptide d'ancrage, quatre peptides amphiphiles différents ont été synthétisés et étudiés. Le peptide le plus performant a été ensuite synthétisé en phase solide sur des billes de polystyrène. Ce système permet d'immobiliser jusqu'à 200 mmol de lipides …
Colloque
De nombreux peptides amphiphiles existent dans la nature. Sous forme d'hélice, ils intéragissent avec les bicouches lipidiques constituant les membranes cellulaires. En s'appuyant sur ce phénomène biologique, nous avons synthétisé en phase solide un peptide amphiphile contenant 26 acides aminés. C'est un peptide simple, constitué uniquement de deux acides aminés différents. Une chaîne formée de 20 résidus d'alanine constitue la partie hydrophobe et 6 résidus de lysine assurent l'hydrophilicité du peptide. Un tel peptide devrait avoir un comportement comparable aux peptides d'origine naturelle et être capable de s'insérer dans une bicouche lipidique. Nous étudions donc la conformation adoptée par ce …
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De nombreux peptides amphiphiles existent dans la nature. Sous forme d'hélice, ils intéragissent avec les bicouches lipidiques constituant les membranes cellulaires. En s'appuyant sur ce phénomène biologique, nous avons synthétisé en phase solide un peptide amphiphile contenant 26 acides aminés. C'est un peptide simple, constitué uniquement de deux acides aminés différents. Une chaîne formée de 20 résidus d'alanine constitue la partie hydrophobe et 6 résidus de lysine assurent l'hydrophilicité du peptide. Un tel peptide devrait avoir un comportement comparable aux peptides d'origine naturelle et être capable de s'insérer dans une bicouche lipidique. Nous étudions donc la conformation adoptée par ce …
