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De nombreux peptides amphiphiles existent dans la nature. Sous forme d'hélice, ils intéragissent avec les bicouches lipidiques constituant les membranes cellulaires. En s'appuyant sur ce phénomène biologique, nous avons synthétisé en phase solide un peptide amphiphile contenant 26 acides aminés. C'est un peptide simple, constitué uniquement de deux acides aminés différents. Une chaîne formée de 20 résidus d'alanine constitue la partie hydrophobe et 6 résidus de lysine assurent l'hydrophilicité du peptide. Un tel peptide devrait avoir un comportement comparable aux peptides d'origine naturelle et être capable de s'insérer dans une bicouche lipidique. Nous étudions donc la conformation adoptée par ce …