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Utilisation de résidus photosensibles pour le décodage de chimiothèques de peptides cycliques
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Les peptides cycliques sont des outils d’intérêt et d’une grande utilité en chimie biologique et médicinale pour étudier et moduler les interactions protéine-protéine. En comparaison avec les peptides linéaires, ces macrocycles sont résistants aux protéases et leur rigidité conformationelle réduit le coût entropique de liaison face aux macromolécules biologiques. L’énorme diversité moléculaire qui est accessible avec les peptides cycliques a propulsé leur utilisation en chimie combinatoire. L’approche «one-bead-one-compound» (OBOC) est une méthode de criblage à haut débit très performante dans laquelle des microbilles de polymère exposent individuellement plusieurs copies d’un composé unique, c’est-à-dire un seul composé par bille. Cette méthode …

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Étude de l'interaction entre la purothionine-b et le DMPG par spectroscopies infrarouge à transformée de Fourier et de résonance magnétique nucléaire des solides
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Les plantes possèdent des molécules qui leur permettent de se protéger contre divers agents pathogènes tels que les champignons, les bactéries et les virus. Entre autres, on retrouve les purothionines, petites protéines globulaires et basiques contenues dans le blé. La toxicité des purothionines implique une interaction électrostatique entre la protéine chargée positivement et les lipides chargés négativement. Cette interaction peut conduire à la déstructuration de la membrane cellulaire et ainsi, à la mort des cellules. Dans ce travail, nous avons étudié l'interaction entre la purothionine-b et le DMPG, lipide anionique présent dans les membranes cellulaires des bactéries, à l'aide des …

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Étude structurale de la purothionine-a ainsi que de son interaction avec DMPG par spectroscopie IR-2D et dichroïsme linéaire
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La purothionine-a est une protéine basique de faible poids moléculaire (5 kDa) présente dans le blé (Triticum Aestivum). Plusieurs études ont démontré qu’elle est toxique envers les bactéries, les champignons et les virus. En effet, il semble qu’elle interagisse avec la membrane des cellules causant des modifications de perméabilités conduisant à la mort de celles-ci. Nous avons utilisé la spectroscopie IR-2D afin d’étudier la structure de la purothionine-a en présence et en absence du lipide anionique dimyristoylphosphatidylglycérol (DMPG). De manière à générer une série de spectres dynamiques en fonction du temps, l’échange hydrogène/deutérium a été utilisé. L’intérêt de cette technique …

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Étude structurale de la purothionine-a ainsi que de son interaction avec DMPG par spectroscopie IR-2D et dichroïsme linéaire
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La purothionine-a est une protéine basique de faible poids moléculaire (5 kDa) présente dans le blé (Triticum Aestivum). Plusieurs études ont démontré qu’elle est toxique envers les bactéries, les champignons et les virus. En effet, il semble qu’elle interagisse avec la membrane des cellules causant des modifications de perméabilités conduisant à la mort de celles-ci. Nous avons utilisé la spectroscopie IR-2D afin d’étudier la structure de la purothionine-a en présence et en absence du lipide anionique dimyristoylphosphatidylglycérol (DMPG). De manière à générer une série de spectres dynamiques en fonction du temps, l’échange hydrogène/deutérium a été utilisé. L’intérêt de cette technique …

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Étude de la structure secondaire de la purothionine-alpha par spectroscopie infrarouge à deux dimensions
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La spectroscopie infrarouge est largement utilisée afin de déterminer la structure secondaire des protéines. Ce sont généralement les bandes amide I (vibrations(C=O)) et amide II (vibrations(C-N) et déformations(N-H)) qui peuvent nous donner ces informations par la position des différentes composantes dont elles sont formées. Très souvent, ces dernières se chevauchent et l’analyse peut devenir compliquée. Afin de palier à ce problème, nous avons utilisé la spectroscopie infrarouge à deux dimensions afin d’étudier les différentes conformations de la purothionine-alfa. La structure de cette protéine a été entièrement résolue par diffraction des rayons-x. Elle est constituée de 45 acides aminés, possède la …

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Étude de la structure secondaire de la purothionine-alpha par spectroscopie infrarouge à deux dimensions
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La spectroscopie infrarouge est largement utilisée afin de déterminer la structure secondaire des protéines. Ce sont généralement les bandes amide I (vibrations(C=O)) et amide II (vibrations(C-N) et déformations(N-H)) qui peuvent nous donner ces informations par la position des différentes composantes dont elles sont formées. Très souvent, ces dernières se chevauchent et l’analyse peut devenir compliquée. Afin de palier à ce problème, nous avons utilisé la spectroscopie infrarouge à deux dimensions afin d’étudier les différentes conformations de la purothionine-alfa. La structure de cette protéine a été entièrement résolue par diffraction des rayons-x. Elle est constituée de 45 acides aminés, possède la …

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