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Colloque
La structure secondaire du domaine transmembranaire du récepteur d’acétylcholine (nAChR), canal ionique membranaire impliqué dans la transmission synaptique, a été étudiée par spectroscopie infrarouge, échange hydrogène/deutérium (H/D) et protéolyse. Sous conditions physiologiques, environ 25% du nAChR est résistant à l’échange H/D et cette partie qui est majoritairement hélicoïdale est probablement située dans l’environnement hydrophobe de la membrane. Des conditions alcalines d’échange et une membrane lipidique plus fluide ont été utilisées dans le but d’échanger le domaine membranaire et d’identifier directement sa structure secondaire. Les spectres infrarouges appuient la présence d’hélices α et l’absence de feuillets β transmembranaires. Le clivage protéolytique …
Colloque
Nous avons étudié l'effet des lipides neutres et anioniques sur la structure/fonction du récepteur nicotinique d'acétylcholine (nAChR). Les spectres infrarouge du nAChR reconstitué dans des membranes composées de phosphatidylcholine (EPC) et des quantités variables de cholestérol ou de acide dioléoylphosphatidique (DOPA) démontrent que ces deux lipides n'influencent pas sa structure secondaire. Par contre, la présence d’un de ces deux lipides diminue la fluidité de la membrane et le degré d'échange hydrogène/deutérium des hydrogènes peptidiques du nAChR. Les bandes spectrales de différence de l’état conformationel au repos (R) (canal actif) vers l’état désensibilisé (D) (canal inactif) nous montrent des variations d'intensité …
Colloque
Le récepteur d'acetylcholine (nAChR) forme un canal membranaire cationique constitué de plusieurs segments transmembranaires. Des modèles ont été suggérés pour décrire la structure de ces segments variant du modèle hélicoïdal à des modèles de structure alpha/beta. Nous utilisons la spectroscopie infrarouge par ATR ainsi que les techniques d'échange deutérium/hydrogène et de polarisation dans le but d'élucider la structure du domaine transmembranaire du nAChR. Les changements observés dans les bandes amide I et amide II des spectres infrarouge nous ont permis de corréler la deutération des structures spécifiques du nAChR. Nous avons observé la présence de groupements peptidiques résistants à l'échange. …
