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Étude de la reconnaissance spécifique du glutamate par la glutamyl-tRNA synthétase d'Escherichia coli
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Les aminoacyl-tRNA synthétases (aaRS) catalysent, en présence d’ATP, le chargement spécifique d’un acide aminé (une enzyme par acide aminé, normalement) à l’adénosine terminale du ou des tRNAs correspondants. La spécificité de cette réaction est largement responsable de la fidélité de la traduction de l’information génétique en protéines. La glutamyl-tRNA synthétase (GluRS) doit donc reconnaitre ses substrats (tRNAGlu, glutamate et ATP) et les discerner efficacement de molécules semblables. La discrimination entre le glutamate et la glutamine est particulièrement critique car non seulement les deux molécules ont des structures similaires (groupement carboxylate vs carboxyamide à l’extrémité de la chaîne latérale) mais aussi …

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Synthèse d'inhibiteurs de la glutamyl t-ARN synthétase
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Les aminoacyl t-ARN synthétases catalysent l'estérification d'un t-ARN donné avec son acide aminé correspondant. La réaction globale comprend deux étapes distinctes: 1. l'activation de l'acide aminé, 2. le transfert de l'acide aminé vers l'extrémité CAA du t-ARN correspondant. Nous avons complété la synthèse d'une série d'inhibiteurs de la glutamyl t-ARN synthétase de microorganismes. L'étude des inhibiteurs enzymatiques conduit à une meilleure compréhension des réactions enzymatiques et des voies métaboliques, et parfois permet le développement de composés pharmaceutiques. La résistance croissante des microorganismes envers les antibiotiques actuels commande la recherche de nouveaux antibiotiques naturels ou de synthèse. Nos recherches sur les …

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Synthèse d'inhibiteurs de la glutamyl-t-ARN synthétase
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Les aminoacyl t-ARN synthétases catalysent l'estérification d'un t-ARN donné avec son acide aminé correspondant. La réaction globale comprend 2 étapes distinctes: 1 l'activation de l'acide aminé, 2 le transfert de l'acide aminé activé vers l'extrémité CAA du t-ARN correspondant. Nous avons complété la synthèse d'une série d'inhibiteurs de la glutamyl-t-ARN synthétase de microorganismes. L'étude des inhibiteurs enzymatiques conduit à une meilleure compréhension des réactions enzymatiques et des voies métaboliques, et parfois permet le développement de composés pharmaceutiques. La résistance croissante des microorganismes envers les antibiotiques actuels représente une menace très sérieuse et commande la recherche de nouveaux antibiotiques naturels ou …

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Effet du pentaméthylène tétrazole sur l'activité des enzymes du métabolisme du neurotransmetteur glutamate et de ses dérivés
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Le pentaméthylène tétrazole (leptazole), un agent convulsivant puissant, provoque des décharges épileptiques généralisées dans le cerveau. Des études effectuées dans le cerveau traité au leptazole n'ont pas permis de préciser quelles lésions biochimiques sont impliquées dans la production de convulsions, mais on sait que la concentration de l'acide γ-aminobutyrique (GABA), un neurotransmetteur inhibiteur, est diminuée, que celle du glutamate, un neurotransmetteur excitateur, est augmentée tandis que celle de la glutamine est inchangée; de plus, l'activité de la glutamate décarboxylase est diminuée, celle de l'aspartate aminotransférase est augmentée et celle de la glutamate déshydrogénase n'est pas modifiée (Bhaskar Rao et al. …

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Effet du pentaméthylène tétrazole sur l'activité des enzymes du métabolisme du neurotransmetteur glutamate et de ses dérivés
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Le pentaméthylène tétrazole (leptazole), un agent convulsivant puissant, provoque des décharges épileptiques généralisées dans le cerveau. Des études effectuées dans le cerveau traité au leptazole n'ont pas permis de préciser quelles lésions biochimiques sont impliquées dans la production de convulsions, mais on sait que la concentration de l'acide γ-aminobutyrique (GABA), un neurotransmetteur inhibiteur, est diminuée, que celle du glutamate, un neurotransmetteur excitateur, est augmentée tandis que celle de la glutamine est inchangée; de plus, l'activité de la glutamate décarboxylase est diminuée, celle de l'aspartate aminotransférase est augmentée et celle de la glutamate déshydrogénase n'est pas modifiée (Bhaskar Rao et al. …

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