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Colloque
L'hydrolyse de tétradécanoyl-CoA est détectée dans un extrait de la bactérie luminescente P. phosphoreum. La purification de cette activité thioestérase montre qu'elle est majoritairement associée à une chaîne polypeptidique de 34 kDa (34K). Ce polypeptide copurifie avec le complexe de la réductase d'acide gras. L'analyse des produits de la réaction, lorsque l'enzyme est incubée en présence d'une forte concentration d'agent réducteur, montre une activité transférase où la chaîne d'acide gras est échangée du groupe CoA au groupe thiol du réducteur. Une faible hydrolyse de l'acyl-CoA en acide libre est aussi observée. Aucune activité estérase est mesurée en absence de réducteur. …
Colloque
L'hydrolyse de tétradécanoyl-CoA est détectée dans un extrait de la bactérie luminescente P. phosphoreum. La purification de cette activité thioestérase montre qu'elle est majoritairement associée à une chaîne polypeptidique de 34 kDa (34K). Ce polypeptide copurifie avec le complexe de la réductase d'acide gras. L'analyse des produits de la réaction, lorsque l'enzyme est incubée en présence d'une forte concentration d'agent réducteur, montre une activité transférase où la chaîne d'acide gras est échangée du groupe CoA au groupe thiol du réducteur. Une faible hydrolyse de l'acyl-CoA en acide libre est aussi observée. Aucune activité estérase est mesurée en absence de réducteur. …
