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Colloque
L'hydrolyse de tétradécanoyl-CoA est détectée dans un extrait de la bactérie luminescente P. phosphoreum. La purification de cette activité thioestérase montre qu'elle est majoritairement associée à une chaîne polypeptidique de 34 kDa (34K). Ce polypeptide copurifie avec le complexe de la réductase d'acide gras. L'analyse des produits de la réaction, lorsque l'enzyme est incubée en présence d'une forte concentration d'agent réducteur, montre une activité transférase où la chaîne d'acide gras est échangée du groupe CoA au groupe thiol du réducteur. Une faible hydrolyse de l'acyl-CoA en acide libre est aussi observée. Aucune activité estérase est mesurée en absence de réducteur. …
Colloque
La luciférase d'origine bactérienne catalyse l'oxydation de FMNH2 et d'un aldéhyde à longue chaîne aliphatique, réaction au cours de laquelle est émise une lumière bleu-verte (490 nm). Bien que la participation de l'aldéhyde à longue chaîne aliphatique lors de la réaction de luminescence soit bien établie, les enzymes impliquées pour sa synthèse n'ont pas été identifiées. À partir d'extraits d'une bactérie particulièrement luminescente, Photobacterium phosphoreum, nous avons démontré la présence d'une enzyme catalysant la réduction d'acides gras en aldéhydes et agissant comme les réductases à l'ATP et le NADPH. L'activité enzymatique est déterminée par stimulation de l'émission de lumière par …
