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Colloque
La bactériorhodopsine a été isolée de la membrane pourpre de Halobacterium halobium. La protéine est solubilisée et délipidée selon une méthode standard et par la suite purifiée par chromatographie sur phényl sépharose en utilisant le lauryl sulfate (L-1690) comme détergent. La bactériorhodopsine purifiée dans le L-1690 a un maximum d'absorption à 540 nm; elle garde sa propriété d'adaptation à la lumière et elle forme de manière réversible, sous illumination, un intermédiaire méta-br dont la bande d'absorption est centrée à 385 nm. Sous alcalinisation du milieu, BR540 est convertie réversiblement, à l'obscurité, en une autre espèce absorbant à 480 nm. Le …
