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Sept hydrolases acides de la muqueuse antrale du Chien sont étudiées dans l'homogénat de la muqueuse antrale du Chien. Les activités de ces enzymes sont comparées à celles obtenues dans des conditions de pH sous optimales. Les hydrolases acides étudiées sont la phosphatase acide (AP), la cathepsin D (Cath D), la N-acétyl β-glucosaminidase (GlcNAc), la N-acétyl β-galactosaminidase (GalNAc), la N-acétyl β-galactosidase (α-Gal = β-Gal) et l'α-L-fucosidase (α-L-Fuc). Les activités spécifiques sont presque comparables dans les cas de l'α-Gal, β-Gal et GalNAc, environ deux fois plus élevées dans le cas de l'α-L-Fuc, GlcNAc et AP par rapport à celles du foie …
Durant nos études précédentes, on a déterminé la nature lysosomale des hydrolases acides dans le tractus digestif du Chien. Par contre, à cause de la très basse activité de l'α-Galactosidase, nous avons trouvé 16 fois une activité plus élevée, et encore plus élevée l'α-L-Fucosidase. Cet enzyme représente une activité totale plus grande dans l'intestin grêle que dans l'antrum comparativement aux autres enzymes, avec une activité 6.0. L'enzyme fut purifiée à partir de la fraction "N" obtenue par centrifugation différentielle de cellules et fut stabilisée en une forme active et stable en utilisant l'α-L-Fucose, l'EDTA, le FeCl3, et NH4Cl. L'enzyme est …