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Colloque
Nous décrivons la séparation chromatographique sur colonne d'hydroxyapatite de deux zymogènes qui, après activation tryptique, hydrolysent l'élastine. Par utilisation d'un tampon acétate dont la concentration varie en gradient linéaire de 5 x 10^-3 à 0.1M on recueille deux pics principaux. Les protéines ainsi isolées sont homogènes, monocaténaires et de composition en acide aminé différentes. Leurs poids moléculaires sont compris entre 27,000 et 28,000 daltons. Chacun des zymogènes après activation trypsique présente une activité estérasique. L'un, le chymotrypsinogène B, hydrolyse l'ATEE, mais non la TAME, base du test spécifique de la procarboxypeptidase E. L'autre, la procarboxypeptidase E, hydrolyse la TAME et …
