Veuillez choisir le dossier dans lequel vous souhaitez ajouter ce contenu :
Filtrer les résultats
Colloque
Le réponse au choc thermique illustre d'une façon des plus spectaculaires la capacité de réaction des cellules au stress. En plus d'une activation transcriptionnelle conduisant à l'accumulation des protéines de choc thermique et l'acquisition d'une thermorésistance extrême, une température élevée induit en quelques minutes une activation de plusieurs sentiers de signalisation dont celui de la MAP kinase p38. p38 active la MAPKAP kinase-2, conduisant à son tour à l'activation par phosphorylation de fonctions thermoprotectrices de la protéine de choc thermique HSP27. Le sentier p38 est activé aussi par de nombreux agonistes et agents stressants. L'activation de p38 par la chaleur …
Communication
La protéine de choc thermique HSP27 est impliquée dans la protection cellulaire contre différents stress chimiques et physiques. Plus particulièrement, on lui attribue la capacité de bloquer l'apoptose déclenchée par l'activation du récepteur Fas. La mécanique moléculaire associée à cette fonction de HSP27 est inconnue. Pour sa part, la phosphorylation de HSP27 est bien décrite. HSP27 est phosphorylée sur des résidus sérines spécifiques par la MAPKAP kinase 2, qui est elle-même activée par une autre kinase, la p38. HSP27 a la capacité de former des oligomères de haut poids moléculaire qui sont désassemblés en monomères et dimères par sa phosphorylation. …
Communication
La protéine de choc thermique HSP27 est impliquée dans la protection cellulaire contre différents stress chimiques et physiques. Plus particulièrement, on lui attribue la capacité de bloquer l'apoptose déclenchée par l'activation du récepteur Fas. La mécanique moléculaire associée à cette fonction de HSP27 est inconnue. Pour sa part, la phosphorylation de HSP27 est bien décrite. HSP27 est phosphorylée sur des résidus sérines spécifiques par la MAPKAP kinase 2, qui est elle-même activée par une autre kinase, la p38. HSP27 a la capacité de former des oligomères de haut poids moléculaire qui sont désassemblés en monomères et dimères par sa phosphorylation. …
Communication
La protéine de choc thermique HSP27 est impliquée dans la protection cellulaire contre différents stress chimiques et physiques. Plus particulièrement, on lui attribue la capacité de bloquer l'apoptose déclenchée par l'activation du récepteur Fas. La mécanique moléculaire associée à cette fonction de HSP27 est inconnue. Pour sa part, la phosphorylation de HSP27 est bien décrite. HSP27 est phosphorylée sur des résidus sérines spécifiques par la MAPKAP kinase 2, qui est elle-même activée par une autre kinase, la p38. HSP27 a la capacité de former des oligomères de haut poids moléculaire qui sont désassemblés en monomères et dimères par sa phosphorylation. …
Colloque
La protéine de choc thermique HSP27 joue un rôle majeur dans le maintien de l’homéostasie cellulaire suite à différents stress chimiques ou physiques. Elle participe à la régulation de la dynamique du réseau de microfilaments et présente une fonction chaperone. HSP27 est aussi impliquée dans les voies de signalisation des MAP kinases et dans la modulation de l'apoptose médiée par le récepteur Fas. Dans le but d’identifier les protéines accessoires à l’action de HSP27, un criblage de banques d'ADNc de différentes provenances tissulaires a été fait par la méthode du double-hybride dans la levure en utilisant HSP27 comme appât. Parmi …
Colloque
La protéine de choc thermique HSP27 joue un rôle majeur dans le maintien de l’homéostasie cellulaire suite à différents stress chimiques ou physiques. Elle participe à la régulation de la dynamique du réseau de microfilaments et présente une fonction chaperone. HSP27 est aussi impliquée dans les voies de signalisation des MAP kinases et dans la modulation de l'apoptose médiée par le récepteur Fas. Dans le but d’identifier les protéines accessoires à l’action de HSP27, un criblage de banques d'ADNc de différentes provenances tissulaires a été fait par la méthode du double-hybride dans la levure en utilisant HSP27 comme appât. Parmi …
Colloque
La protéine de choc thermique HSP27 joue un rôle protecteur lors de l’exposition cellulaire à divers stress comme la chaleur, le choc oxydatif ou les agents chimiothérapeutiques. Trois principales fonctions pourraient être responsables de ce rôle protecteur. HSP27 augmente la stabilité des filaments d’actine, elle bloque l’induction d’apoptose induite par l’activation du récepteur FAS et, in vitro, elle contribue à prévenir l’aggrégation des protéines induite par des agents dénaturants. Dans le but de préciser la nature de la fonction de HSP27, notre laboratoire a identifié par clonage interactif chez la levure une nouvelle protéine appelée SHIP-2 (Small Heat shock protein …
