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Colloque
La phospholipase A2 (PLA2) est une enzyme hydrosoluble d'environ 14 kDa qui hydrolyse la liaison ester en position SN-2 des glycérophospholipides pour former un lysolipide et un acide gras. Son activité est principalement modulée par les caractéristiques physico-chimiques des membranes. La mélittine est un polypeptide amphiphile de 26 acides aminés (2,8 kDa) organisé en hélice alpha imparfaite dû à la présence d'un coude bêta. Des données de la littérature suggèrent qu'il existe un synergisme entre la PLA2 et la mélittine. En effet, il a été observé que l'activité enzymatique de la PLA2 augmente beaucoup en présence de mélittine. On ne …
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La phospholipase A2 (PLA2) est une enzyme hydrosoluble d'environ 14 kDa qui hydrolyse la liaison ester en position SN-2 des glycérophospholipides pour former un lysolipide et un acide gras. Son activité est principalement modulée par les caractéristiques physico-chimiques des membranes. La mélittine est un polypeptide amphiphile de 26 acides aminés (2,8 kDa) organisé en hélice alpha imparfaite dû à la présence d'un coude bêta. Des données de la littérature suggèrent qu'il existe un synergisme entre la PLA2 et la mélittine. En effet, il a été observé que l'activité enzymatique de la PLA2 augmente beaucoup en présence de mélittine. On ne …
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La phospholipase A2 (PLA2) est une enzyme hydrosoluble d'environ 14 kDa qui hydrolyse la liaison ester en position SN-2 des glycérophospholipides pour former un lysolipide et un acide gras. Son activité est principalement modulée par les caractéristiques physico-chimiques des membranes. La mélittine est un polypeptide amphiphile de 26 acides aminés (2,8 kDa) organisé en hélice alpha imparfaite dû à la présence d'un coude bêta. Des données de la littérature suggèrent qu'il existe un synergisme entre la PLA2 et la mélittine. En effet, il a été observé que l'activité enzymatique de la PLA2 augmente beaucoup en présence de mélittine. On ne …
