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Les problèmes de conscience de Monsieur Lagent
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La perception courante face à l'IA et la conscience veut qu’il soit impossible qu’un agent informatique quelconque, auquel nous référerons ici sous le nom générique de « monsieur Lagent », soit conscient. La seule mention d’un agent informatique doué de conscience provoque la levée des boucliers : « c'est impossible d'implanter une conscience dans un programme »; « c'est impossible de recréer la conscience ». On peut spéculer sur l’origine de ces contestations (est-ce parce que nous n'avons pas encore terminé de dresser l'architecture biologique ? Parce que nous ne comprenons pas encore ce que signifie « être (phénoménalement) conscient …

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pen icon Communication
Des agents conscients, meilleurs tuteurs
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Les agents logiciels ont jusqu'à tout récemment agi à l'intérieur de mondes fermés ou fortement circonscrits. Pour accomplir leurs tâches, ils doivent se montrer sensibles à un nombre limité de paramètres; dans certains cas évolués, on pourrait appeler cela un début de « conscience ». Par exemple : « conscient » de la progression de l'apprenant, l'agent tutoriel organise les prochaines étapes du tutorat. Cependant, pour atteindre une interaction de meilleure qualité et offrir une aide profonde, les nouvelles générations de tuteurs virtuels tentent d'intégrer et/ou capter des aspects plus nombreux, éventuellement multipliant le nombre de processus au-delà de ce …

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pen icon Colloque
Aspects évolutifs et structuraux de la reconnaissance de l'ARNtGlu, de l'ATP et du glutamate chez la glutamyl-ARNt synthétase d'Escherichia coli
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La glutamyl-ARNt synthétase (GluRS) est responsables de la biosynthèse du Glu-ARNtGlu. Cette réaction est réalisée en deux étapes : 1) activation du glutamate (en présence d’une molécule d’ATP) et 2) son transfert sur le ribose de l’adénosine 3’ terminale de l’ARNt. Chez les GluRS, cependant, la présence de l’ARNt est requise à la première étape. La traduction fidèle des codons associés au glutamate lors de la biosynthèse des protéines dépend ainsi de la capacité de la GluRS à reconnaître spécifiquement ses substrats (ARNtGlu, glutamate et ATP). La GluRS est une enzyme modulaire composée de 5 domaines. Le rôle d’un atome …

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Aspects évolutifs et structuraux de la reconnaissance de l'ARNtGlu, de l'ATP et du glutamate chez la glutamyl-ARNt synthétase d'Escherichia coli
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La glutamyl-ARNt synthétase (GluRS) est responsables de la biosynthèse du Glu-ARNtGlu. Cette réaction est réalisée en deux étapes : 1) activation du glutamate (en présence d’une molécule d’ATP) et 2) son transfert sur le ribose de l’adénosine 3’ terminale de l’ARNt. Chez les GluRS, cependant, la présence de l’ARNt est requise à la première étape. La traduction fidèle des codons associés au glutamate lors de la biosynthèse des protéines dépend ainsi de la capacité de la GluRS à reconnaître spécifiquement ses substrats (ARNtGlu, glutamate et ATP). La GluRS est une enzyme modulaire composée de 5 domaines. Le rôle d’un atome …

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Aspects évolutifs et structuraux de la reconnaissance de l'ARNtGlu, de l'ATP et du glutamate chez la glutamyl-ARNt synthétase d'Escherichia coli
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La glutamyl-ARNt synthétase (GluRS) est responsables de la biosynthèse du Glu-ARNtGlu. Cette réaction est réalisée en deux étapes : 1) activation du glutamate (en présence d’une molécule d’ATP) et 2) son transfert sur le ribose de l’adénosine 3’ terminale de l’ARNt. Chez les GluRS, cependant, la présence de l’ARNt est requise à la première étape. La traduction fidèle des codons associés au glutamate lors de la biosynthèse des protéines dépend ainsi de la capacité de la GluRS à reconnaître spécifiquement ses substrats (ARNtGlu, glutamate et ATP). La GluRS est une enzyme modulaire composée de 5 domaines. Le rôle d’un atome …

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Aspects évolutifs et structuraux de la reconnaissance de l'ARNtGlu, de l'ATP et du glutamate chez la glutamyl-ARNt synthétase d'Escherichia coli
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La glutamyl-ARNt synthétase (GluRS) est responsables de la biosynthèse du Glu-ARNtGlu. Cette réaction est réalisée en deux étapes : 1) activation du glutamate (en présence d’une molécule d’ATP) et 2) son transfert sur le ribose de l’adénosine 3’ terminale de l’ARNt. Chez les GluRS, cependant, la présence de l’ARNt est requise à la première étape. La traduction fidèle des codons associés au glutamate lors de la biosynthèse des protéines dépend ainsi de la capacité de la GluRS à reconnaître spécifiquement ses substrats (ARNtGlu, glutamate et ATP). La GluRS est une enzyme modulaire composée de 5 domaines. Le rôle d’un atome …

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Aspects évolutifs et structuraux de la reconnaissance de l'ARNtGlu, de l'ATP et du glutamate chez la glutamyl-ARNt synthétase d'Escherichia coli
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La glutamyl-ARNt synthétase (GluRS) est responsables de la biosynthèse du Glu-ARNtGlu. Cette réaction est réalisée en deux étapes : 1) activation du glutamate (en présence d’une molécule d’ATP) et 2) son transfert sur le ribose de l’adénosine 3’ terminale de l’ARNt. Chez les GluRS, cependant, la présence de l’ARNt est requise à la première étape. La traduction fidèle des codons associés au glutamate lors de la biosynthèse des protéines dépend ainsi de la capacité de la GluRS à reconnaître spécifiquement ses substrats (ARNtGlu, glutamate et ATP). La GluRS est une enzyme modulaire composée de 5 domaines. Le rôle d’un atome …

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Fonction d’une glycine conservée chez les glutamyl-ARNt synthétases, et présente chez d’autres aminoacyl-ARNt synthétases dans un contexte structural semblable
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Les 20 aminoacyl-ARNt synthétases, qui catalysent la première étape de la biosynthèse des protéines sont regroupées en deux classes structurales distinctes comprenant chacunes 10 membres. L’alignement des séquences peptidiques de quelques glutamyl-ARNt synthétases (GluRS) et glutaminyl-ARNt synthétases (GlnRS), qui appartiennent à la classe 1, avait permis d’identifier 6 régions (a-g) particulièrement bien conservées et appelées motifs (1). Jusqu’à maintenant, aucune fonction n’a pu être attribuée au motif g (G254YLPEAL chez la GluRS de E. coli), situé à bonne distance du site actif. La substitution de la glycine254 par un aspartate rend la GluRS de E. coli thermosensible. La publication récente …

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Fonction d’une glycine conservée chez les glutamyl-ARNt synthétases, et présente chez d’autres aminoacyl-ARNt synthétases dans un contexte structural semblable
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Les 20 aminoacyl-ARNt synthétases, qui catalysent la première étape de la biosynthèse des protéines sont regroupées en deux classes structurales distinctes comprenant chacunes 10 membres. L’alignement des séquences peptidiques de quelques glutamyl-ARNt synthétases (GluRS) et glutaminyl-ARNt synthétases (GlnRS), qui appartiennent à la classe 1, avait permis d’identifier 6 régions (a-g) particulièrement bien conservées et appelées motifs (1). Jusqu’à maintenant, aucune fonction n’a pu être attribuée au motif g (G254YLPEAL chez la GluRS de E. coli), situé à bonne distance du site actif. La substitution de la glycine254 par un aspartate rend la GluRS de E. coli thermosensible. La publication récente …

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Étude de la reconnaissance spécifique du glutamate par la glutamyl-tRNA synthétase d'Escherichia coli
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Les aminoacyl-tRNA synthétases (aaRS) catalysent, en présence d’ATP, le chargement spécifique d’un acide aminé (une enzyme par acide aminé, normalement) à l’adénosine terminale du ou des tRNAs correspondants. La spécificité de cette réaction est largement responsable de la fidélité de la traduction de l’information génétique en protéines. La glutamyl-tRNA synthétase (GluRS) doit donc reconnaitre ses substrats (tRNAGlu, glutamate et ATP) et les discerner efficacement de molécules semblables. La discrimination entre le glutamate et la glutamine est particulièrement critique car non seulement les deux molécules ont des structures similaires (groupement carboxylate vs carboxyamide à l’extrémité de la chaîne latérale) mais aussi …

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