Veuillez choisir le dossier dans lequel vous souhaitez ajouter ce contenu :
Filtrer les résultats
Communication
Plusieurs maladies comme la fibrose kystique ou l'hypercholestérolémie familiale de type II ont été associées à des problèmes de repliements protéiques. Le repliement et les modifications post-traductionnels apportées aux protéines luminales, membranaires et sécrétées nouvellement synthétisées sont essentiels pour leur activités biologiques subséquentes. Un bon repliement protéique requiert l'action concertée de plusieurs enzymes et de chaperones moléculaires comme la calnexine. Celle-ci est une protéine membranaire qui assiste les glycoprotéines au cours de leur repliement. Nous sommes intéressés à mieux comprendre les mécanismes d'interactions de la calnexine avec les glycoprotéines nouvellement synthétisées ainsi qu'avec d'autres chaperonnes en utilisant comme modèle Schizosaccharomyces …
Colloque
Les complexes ribonucléoprotéiques Ro (RoRNP) ont d'abord été identifiés comme autoantigènes dans des maladies telles le lupus érythémateux disséminé et le syndrome de Sjögren. Ces particules sont constituées d'au moins une protéine d'environ 60 kDa (Ro60), associée à un ARN (ARN Y). Bien que la fonction des RoRNP demeure inconnue, plusieurs indices laissent croire que ceux-ci pourraient être impliqués dans le processus de traduction, en interagissant avec des molécules anormales d'ARN ribosomal 5S, et ce de façon à prévenir leur incorporation dans les ribosomes. La plupart des approches pour étudier les RoRNP ont été biochimiques et immunologiques. Dans le but …
