Veuillez choisir le dossier dans lequel vous souhaitez ajouter ce contenu :
Filtrer les résultats
Les canaux calciques activés par le potentiel membranaire sont composés de 3 protéines distinctes : les sous-unités alpha-1, bêta, et alpha2-delta. La cinétique du flux calcique à travers alpha1 est modulée par les sous-unités auxiliaires alpha2-delta et plus significativement par les bêta. Il est maintenant accepté que les bêta se lient directement sur la boucle cytoplasmique qui relie les domaines I et II d'alpha-1 au niveau du site AID (DeWaard et al., 1997). L'ancrage primaire de bêta requiert la séquence consensus suivante : QQXXXXLXGYXXWI qui est conservée dans les canaux A, B, C, D, E et S. Dans certains cas, …
Les canaux calciques activés par le potentiel membranaire sont composés de 3 protéines distinctes : les sous-unités alpha-1, bêta, et alpha2-delta. La cinétique du flux calcique à travers alpha1 est modulée par les sous-unités auxiliaires alpha2-delta et plus significativement par les bêta. Il est maintenant accepté que les bêta se lient directement sur la boucle cytoplasmique qui relie les domaines I et II d'alpha-1 au niveau du site AID (DeWaard et al., 1997). L'ancrage primaire de bêta requiert la séquence consensus suivante : QQXXXXLXGYXXWI qui est conservée dans les canaux A, B, C, D, E et S. Dans certains cas, …
Les canaux calciques activés par le potentiel membranaire (VDCC) contrôlent l’entrée du calcium dans les cellules excitables. En conséquence, les cinétiques d’activation et d’inactivation des VDCC déterminent directement la vitesse d’influx calcique dans ces cellules. Élucider les mécanismes moléculaires qui déterminent les cinétiques d'inactivation des canaux calciques. Nous avons construit des chimères entre les canaux alpha-1C (cinétiques lentes) et alpha-1E (cinétiques rapides) ainsi que des mutants ponctuels dans le domaine I de alpha-1E. Les ARNm codant pour la chimère CEEE, le mutant alpha-1E R378E et le triple mutant alpha-1E N381K + R384L + A385D (NRA-KLD) ont été exprimés dans des …